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Couplage énergétique entre deux réactions spontanées ?

Couplage énergétique entre deux réactions spontanées ?


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Ce diagramme décrit le couplage énergétique entre une réaction non spontanée (la formation de glutamine à partir d'acide glutamique et d'ammoniac) et une réaction spontanée (l'hydrolyse de l'ATP). Je peux voir que si vous ajoutez la réaction 1 ($ce{Glu + NH3->Glutamine}$) et la réaction 2 (hydrolyse de l'ATP), alors le ∆G global sera négatif, et cette réaction sera spontanée.

Ma question est la suivante : pourquoi ne pouvez-vous pas ajouter le inverser de la réaction 1, qui serait à elle seule spontanée, à la réaction 2 ? Cela ne ferait-il pas un ∆G global égal Suite négatif (plus spontané) ? Ce serait encore plus favorable que ce que nous avons obtenu du couplage énergétique montré dans le schéma. Pourtant, il semble que le couplage énergétique puisse produire la réaction présentée dans le schéma. Comment l'univers sait-il ajouter la réaction non spontanée à la réaction spontanée plutôt que la réaction spontanée à une autre réaction spontanée ? Il me semble que ce dernier serait plus probable.


Points à retenir

  1. Que le couplage biologique d'une réaction énergétiquement favorable et défavorable (j'éviterais d'utiliser le terme spontané†) se fait par une réaction composite impliquant tous les composants des deux réactions distinctes. Les réactifs et les produits sont les mêmes que dans la somme des réactions séparées - il est donc valide de calculer le changement global d'énergie libre à partir des réactions séparées - mais nous parlons d'une réaction différente ou d'une grave des réactions qui se produisent sur l'enzyme. Par exemple, dans la réaction de glutamate synthétase que vous mentionnez, il y a les deux réactions indiquées ci-dessous. Le phosphate gamma-glutamyle peut être considéré comme un intermédiaire activé auquel l'énergie libre d'hydrolyse de l'ATP a été transférée, plutôt que dissipée en chaleur, comme cela se produirait dans la réaction isolée avec le phosphate inorganique comme produit.

  1. De telles réactions couplées ne sont pas différentes des réactions thermodynamiquement favorables non couplées dans une cellule en ce qu'elles nécessitent une enzyme pour les catalyser. Ils font ne pas procéder spontanément† car il y a une barrière d'énergie d'activation. Si vous considérez cela comme « forcer » une réaction, la réponse à la question que vous posez dans votre commentaire à @VonBeche est « oui ». Cependant, je le décrirais comme une enzyme ayant évolué pour "permettre" ou "faciliter" une réaction. Il le fait en fournissant des sites de liaison pour les substrats et (souvent) une voie de réaction différente qui implique une énergie d'activation plus faible.

Alors pourquoi pas de réaction Gln + ATP Glu + NH3 + ADP + Pi ?

Cela peut être considéré de deux manières.
(1) Pourquoi une enzyme n'a-t-elle pas évolué pour faire ce genre de chose ?
Soit il n'y a pas de pression sélective sur un organisme pour qu'une enzyme inutile évolue, soit (dans ce cas) si l'organisme a besoin d'une enzyme pour désaminer la glutamine, une évolue, mais cette enzyme (glutaminase) n'a pas besoin d'impliquer l'ATP comme réaction est déjà thermodynamiquement favorable.

(2) Pourquoi l'enzyme glutamate synthétase ne catalyse-t-elle pas cette réaction
D'après votre commentaire, cela semble être votre préoccupation. Il existe trois sites de liaison sur l'enzyme, un pour le glutamate, un pour l'ATP et un pour l'ammoniac ; et je suppose que vous vous demandez pourquoi la glutamine ne peut-elle pas se lier au site du glutamate (après tout, elle en part) et réagir avec l'ATP pour former du phosphate de γ-glutamyle. La réponse à cela est la chimie des réactions montré ci-dessus. Le mécanisme de la réaction de la glutamate synthétase est complexe, mais au niveau le plus simple la première étape est l'attaque nucléophile de l'oxygène acide négatif (jaune) du glutamate sur le -phosphate de l'ATP : Dans la glutamine, il y a un groupe amino au lieu de l'oxygène négatif, donc la réaction ne se produira pas.

De plus, vous devez savoir que l'enzyme participe activement à la réaction et que les divers substrats et produits sont orientés spécifiquement par rapport aux résidus sur le site actif de l'enzyme pour permettre à la réaction de se dérouler. Pour donner une idée de cela, je reproduis une partie du résumé d'un article de Liaw et Eisenberg sur le mécanisme d'action de la glutamine synthétase. Je ne m'attends pas à ce que vous (ou quelqu'un d'autre) digiez cela - cela sert simplement à illustrer que les enzymes sont des machines hautement sophistiquées dans lesquelles de nombreux composants participent à la production d'un produit spécifique.


Gardez à l'esprit qu'il doit y avoir une enzyme présente pour "coupler" deux réactions. Vous pouvez l'imaginer comme l'énergie de l'hydrolyse de l'ATP poussant l'enzyme à un état d'énergie élevée, et à partir de cet état d'énergie élevée, l'enzyme peut pousser la réaction secondaire contre l'équilibre.

Vous pouvez le faire, et il pourrait même y avoir des exemples (peut-être pour certaines réactions à peine exothermiques), c'est juste que les enzymes couplant deux réactions spontanées n'ont pas évolué aussi souvent car il n'y a pas beaucoup de pression pour le faire. Une réaction spontanée pourrait simplement être accélérée par une seule enzyme, pas besoin de construire une grande enzyme de couplage pour cela. Le couplage à l'hydrolyse de l'ATP ne ferait qu'entraîner une consommation d'énergie inutile et une extinction.


Gibbs Free Energy et sa formule | Système thermodynamique | Gestion de l'énergie

Après avoir lu cet article, vous découvrirez l'énergie libre de Gibbs et sa formule, qui est un travail d'initiation de processus pouvant être obtenu à partir d'un système thermodynamique isotherme et isobare.

L'énergie libre de Gibbs est la mesure de “utile” ou un travail d'initiation de processus pouvant être obtenu à partir d'un système thermodynamique isotherme isobare. C'est la quantité maximale de travail de non-expansion qui peut être extraite d'un système fermé, ce maximum ne peut être atteint que dans un processus complètement réversible. Lorsqu'un système passe d'un état initial bien défini à un état final bien défini, l'énergie libre de Gibbs ∆G est égale au travail échangé par le système avec son environnement. Le changement d'énergie libre (∆G) d'une réaction détermine sa spontanéité. Une réaction est spontanée si ∆G est négatif (si l'énergie libre des produits est inférieure à l'énergie libre des réactifs).

Où ∆G= variation d'énergie libre, ∆G 0 = variation d'énergie libre standard (avec 1 M de réactifs et de produits, à pH 7), R = constante de gaz, T = température absolue

A l'équilibre, ∆G est égal à zéro. La résolution de ∆G 0 ‘ donne la relation de gauche.

K’éq, le rapport [C][D]/[A][B] à l'équilibre, est appelé constante d'équilibre.

Le changement standard d'énergie libre (∆G 0 ‘) d'une réaction peut être positif et le changement réel d'énergie libre (∆G) négatif, en fonction des concentrations cellulaires de réactifs et de produits. De nombreuses réactions pour lesquelles ∆G 0 ‘ est positif sont spontanées car d'autres réactions provoquent un épuisement des produits ou le maintien de concentrations élevées de substrat.

Une constante d'équilibre supérieure à un (plus de produits que de réactifs à l'équilibre) indique une réaction spontanée (G°’ négatif). Les changements d'énergie libre des réactions couplées sont additifs.

Exemples de différents types de couplage :

Certaines réactions catalysées par des enzymes peuvent être exprimées en deux demi-réactions couplées, l'une spontanée et l'autre non spontanée. Les changements d'énergie libre des demi-réactions peuvent être ajoutés, pour donner l'énergie libre de la réaction couplée.

Par exemple, dans la réaction catalysée par l'enzyme de glycolyse Hexokinase, les deux demi-réactions sont :

Pi + glucose <—> glucose-6-P+ H2O

ATP + glucose <—>ADP + glucose-6-P

Deux réactions catalysées par des enzymes distinctes se produisant dans le même compartiment cellulaire, l'une spontanée et l'autre non spontanée, peuvent être couplées par un intermédiaire commun (réactif ou produit). Par exemple, les réactions impliquant des pyrophosphates,

Réaction globale A + ATP + H2O <—> B + AMP + 2Pje G 0 ‘ = (+15-33) = -18 kJ/mol

Pyrophosphate (PPje) est souvent le produit d'une réaction qui a besoin d'une force motrice. Son hydrolyse spontanée, catalysée par l'enzyme pyrophosphatase, entraîne la réaction pour laquelle le PPje est un produit.

Le transport actif des ions à travers la membrane est couplé à une réaction chimique, par exemple, l'hydrolyse ou la synthèse d'ATP, tandis que le transport d'un ion dit A + crée une différence potentielle à travers la membrane.

Le changement d'énergie libre (différence de potentiel électrochimique) associé au transport d'un ion A + à travers une membrane du côté 1 au côté 2 est représenté par :

Où R = constante de gaz, T = température, Z = charge sur l'ion, F = constante de Faraday et = tension à travers la membrane.

Chacune de nos cellules a un potentiel électrique qui lui est associé. Ce potentiel, ou tension, aide à contrôler la migration des ions à travers les membranes cellulaires. Un exemple majeur de travail électrique est dans le fonctionnement des nerfs. Lorsqu'ils sont stimulés, les nerfs génèrent une impulsion électrique appelée potentiel d'action qui peut communiquer des informations au cerveau ou transmettre un signal du cerveau à un muscle pour initier son mouvement.

Étant donné que les changements d'énergie libre sont additifs, la direction spontanée de la réaction couplée dépendra des amplitudes relatives de G pour le flux d'ions (∆G varie avec le gradient ionique et la tension) et ∆G pour la réaction chimique (∆G 0 & #8216 est négatif dans le sens de l'hydrolyse de l'ATP. L'amplitude de ∆G dépend également des concentrations d'ATP, d'ADP et de Pje).

Deux exemples d'un tel couplage sont :

Le transport membranaire nécessite de l'énergie ou de l'ATP. L'hydrolyse spontanée de l'ATP (G négatif) est couplée à (entraîne) un flux d'ions contre un gradient (G positif).

Il se déroule dans les mitochondries, également connues sous le nom de centrale électrique de la cellule et où se produit la synthèse de l'ATP. Le flux spontané de H + à travers une membrane (G négatif) est couplé à (conduit) la synthèse d'ATP (G positif).


QUAND DIRE QUE DEUX RÉACTIONS CHIMIQUES SONT COUPÉES ?—

Selon la définition populaire mais trompeuse du couplage chimique que j'ai introduite dans la section précédente, les voies métaboliques sont un ensemble de réactions chimiquement couplées. Pour cette raison, il n'est pas surprenant que la confusion sur la spontanéité des réactions dites couplées réapparaisse lorsque l'on considère les voies métaboliques. Pour illustrer ce point, je peux citer : « Un autre mécanisme courant pour coupler une réaction défavorable à une réaction favorable consiste simplement à faire en sorte qu'une des réactions précède ou suive l'autre » [ 4 ] ou « Bien que toute réaction enzymatique donnée dans un La séquence peut avoir un changement d'énergie libre positif caractéristique, tant que la somme de tous les changements d'énergie libre est négative, la voie continuera » [ 5 ]. Ces affirmations méconnaissent de manière flagrante un fait important toute réaction globale se produira spontanément si, et seulement si, toutes et chacune des réactions élémentaires sont spontanées par elles-mêmes [ 6 ]. Ici, je vais essayer de le prouver en invoquant le deuxième principe de la thermodynamique.

Un système thermodynamique ouvert. Le système est constitué des réactifs et des enzymes impliqués dans deux réactions métaboliques séquentielles. Chaque enzyme est isolée par une membrane semi-perméable (ligne pointillée) qui sépare deux compartiments au sein du système thermodynamique. En revanche, tous les réactifs capables de traverser la membrane sont librement répartis dans tout le système. De plus, nous supposons que le potentiel chimique de chaque métabolite est maintenu constant par l'échange avec l'environnement (flèches). Il faut noter que parce que les deux réactions sont reliées par l'intermédiaire commun B (qui est diffusible), le concept de couplage, tel qu'il est défini dans la plupart des textes, est pleinement applicable au système esquissé sur cette figure.


Couplage énergétique entre deux réactions spontanées ? - La biologie

31 notes = 8 pages (4 cartes par page)

Biologie chapitre 8

Le processus de respiration cellulaire, qui convertit les sucres simples tels que le glucose en CO2 et en eau, est un exemple de ______.

A. Une voie dans laquelle l'entropie du système diminue
B. Une voie catabolique
C. Une voie qui se produit dans les cellules animales mais pas dans les cellules végétales
D. Une voie qui convertit la matière organique en énergie
E. Une voie endergonique

L'énergie est observée sous deux formes de base potentielle et cinétique. Lequel des énoncés suivants correspond correctement aux formes avec une source d'énergie.

A. Le mouvement des molécules individuelles : énergie potentielle

B. L'énergie liée à la hauteur de l'oiseau au-dessus du sol : l'énergie cinétique

C. Les liaisons covalentes d'une molécule de sucre : énergie potentielle

D. La chaleur dégagée par le vivant : énergie potentielle

E. L'énergie associée à un gradient d'ions à travers une membrane : l'énergie cinétique

Les liaisons covalentes d'une molécule de sucre : énergie potentielle.

Lequel des énoncés suivants est vrai du métabolisme et de l'intégralité de tous les organismes ?

A. Le métabolisme comprend toutes les réactions de transformation de l'énergie dans un organisme

b. Le métabolisme utilise toutes les ressources d'un organisme

c. Le métabolisme gère l'augmentation de l'entropie dans un organisme

ré. Le métabolisme dépend d'un approvisionnement constant en énergie provenant des aliments

Le métabolisme comprend toutes les réactions de transformation de l'énergie dans l'organisme.

Lequel des éléments suivants est un exemple d'énergie potentielle plutôt que cinétique ?

une. Un coléoptère rampant en quête de nourriture

b. L'eau se précipite sur les chutes du Niagara

C. Flashs lumineux émis par une luciole

La plupart des cellules ne peuvent pas exploiter la chaleur pour effectuer un travail parce que ______.

une. La chaleur n'est pas une forme d'énergie

b. La température est généralement uniforme dans toute la cellule

c. La chaleur ne peut jamais être utilisée pour faire du travail

ré. Il doit maintenir constant pendant le travail

La température est généralement uniforme dans toute la cellule

Laquelle des affirmations suivantes concernant la combustion du glucose avec de l'oxygène pour former de l'eau et du dioxyde de carbone est correcte ?

une. La réaction inverse, faisant du glucose à partir d'eau et de dioxyde de carbone, doit être une réaction exergonique

b. L'entropie des produits est supérieure à l'entropie des réactifs

c. L'entropie de l'univers diminue à la suite de cette réaction

ré. C'est le processus de la respiration cellulaire, une voie anabolique qui libère de l'énergie libre

e. L'énergie libre perdue dans la combustion est inférieure à l'énergie qui apparaît sous forme de chaleur

L'entropie des produits est supérieure à l'entropie des réactifs

Laquelle des affirmations suivantes concernant l'équilibre de la réaction chimique est correcte ?

une. Le point d'équilibre est l'endroit où le système a l'énergie libre la plus élevée

b. Les réactions ne peuvent aller que dans le sens de l'équilibre

c. La plupart des réactions dans une cellule vivante sont proches de l'équilibre

ré. Toute action qui est à l'équilibre n'est capable de faire aucun travail

e. Le point d'équilibre de la réaction représente au moins une configuration stable pour cette réaction

Une réaction qui est à l'équilibre n'est capable de faire aucun travail.

L'expression mathématique pour l'expression du changement d'un système est ΔG = ΔH - TΔS. Lequel des énoncés suivants est correct ?

une. H est le changement d'entropie, l'énergie disponible pour faire le travail

b. G est la variation de l'énergie libre

c. S est l'enthalpie de changement, une mesure du caractère aléatoire

ré. T est la température en degrés Celsius

ΔG est la variation de l'énergie libre

Laquelle des affirmations suivantes concernant l'ATP est correcte ?

A. La libération d'énergie lors de l'hydrolyse de l'ATP est le résultat de la rupture d'une liaison à haute énergie

b. L'hydrolyse de l'ATP est un processus endergonique

c. L'hydrolyse de l'ATP peut fournir l'énergie nécessaire aux voies cataboliques

ré. Presque toute l'énergie libre libérée lors de l'hydrolyse de l'ATP est libérée sous forme de chaleur

e. Le cyclage entre l'ATP et l'ADP + pi fournit un couplage énergétique entre les voies catabolique et anabolique

Le cyclage entre l'ATP et l'ADP + Pi fournit un couplage énergétique entre les voies catabolique et anabolique

Pourquoi l'ATP est-il une molécule importante dans le métabolisme ?

une. Son groupe phosphate terminal contient une forte liaison covalente qui, lorsqu'elle est hydrolysée, libère de l'énergie libre

b. Sa liaison phosphate terminale a une énergie plus élevée que les deux autres liaisons phosphate

c. Il fournit un couplage énergétique entre les réactions exergoniques et endergoniques

ré. Son hydrolyse fournit un apport d'énergie libre pour les réactions exergoniques

Il fournit un couplage énergétique entre les réactions exergoniques et endogoniques

Voies cataboliques _______.

b. Sont spontanés et ne nécessitent pas de catalyse enzymatique

C. Fournir de l'énergie, principalement sous forme d'ATP, pour le fonctionnement des cellules

ré. Combinez des molécules en molécules plus riches en énergie

Fournir de l'énergie, principalement sous forme d'ATP, pour le travail des cellules.

Les enzymes sont décrites comme des catalyseurs, ce qui signifie qu'elles ______.

une. Augmenter l'énergie libre de la réactance pour accélérer la réaction

b. Peut modifier le changement d'énergie libre pour une réaction chimique

c. Fournir de l'énergie d'activation pour les réactions qu'ils facilitent

e. Augmenter la vitesse d'une réaction sans être consommé par la réaction

Augmenter la vitesse d'une réaction sans être consommé par la réaction

Lequel des éléments suivants serait peu susceptible de contribuer à la spécificité de substrat d'une enzyme ?

une. Un groupe hydrophobe sur le substrat interagit avec plusieurs acides aminés hydrophobes sur l'enzyme

b. L'enzyme a un site de régulation allostérique

c. Une forme similaire existe entre une poche à la surface de l'enzyme dans le groupe fonctionnel du substrat

L'enzyme a un état régulateur allostérique

Lequel des énoncés suivants n'est PAS un moyen par lequel une enzyme peut accélérer la réaction qui catalyse ?

une. La liaison du substrat au site actif peut étirer les liaisons dans le substrat qui doivent être rompues

B. L'enzyme se lie à un cofacteur qui interagit avec le substrat pour faciliter la réaction

c. Le site actif peut fournir de la chaleur de l'environnement qui augmente le contenu énergétique du substrat

Le site actif peut fournir de la chaleur de l'environnement qui augmente le contenu énergétique du substrat.

Laquelle des affirmations suivantes est vraie lorsqu'on compare une réaction non catalysée à la même réaction avec un catalyseur ?

une. La réaction catalysée sera plus lente

b. La réaction de catalase aura le même que G

La réaction catalysée consommera tout le catalyseur

La réaction catalysée aura le même ΔG

On observe que la liaison d'un composé à une enzyme ralentit ou arrête la vitesse de la réaction catalysée par l'enzyme ? augmenter la concentration du substrat réduit les effets inhibiteurs de ce composé ? lequel des éléments suivants pourrait expliquer cette observation ?

A. Le composé est un inhibiteur compétitif

b. Le composé réduit les liaisons disulfure, provoquant le déploiement partiel des molécules enzymatiques

c. Le composé est un régulateur allostérique négatif

Le composé est un inhibiteur compétitif

Sélectionnez l'énoncé correct sur l'énergie chimique, un terme utilisé par les biologistes pour désigner l'énergie potentielle disponible pour être libérée dans une réaction chimique.

une. L'énergie lumineuse est convertie en énergie chimique lors de la photosynthèse

b.Lorsqu'une molécule de glucose est cannibale glacée en CO2 et H2O, de l'énergie chimique est perdue

C. Une cellule photosynthétique dans une feuille de plante produit de l'énergie chimique, stockée dans des molécules de glucose

L'énergie lumineuse est convertie en énergie chimique lors de la photosynthèse.

Quelle affirmation concernant la recherche d'enzymes et de substrats est correcte ?

une. Molécules de substrat qui, dans le site actif d'une enzyme, comme une clé, s'insèrent dans une serrure

b. Les molécules du substrat ne se lient au site actif de l'enzyme que par des liaisons faibles, telles que des liaisons hydrogène ou une attraction hydrophobe

c. Lorsque les molécules de substrat se lient au site actif de l'enzyme, l'enzyme subit un léger changement de forme

Lorsque les molécules de substrat se lient à un site actif de l'enzyme, l'enzyme subit un léger changement de forme.

Lequel des éléments suivants implique une diminution de l'entropie ?

b. Réactions à des monomères séparés

c. Réactions de dépolymérisation

Laquelle des interprétations suivantes est la plus correcte de la figure.

A. Pi agit comme une molécule navette pour déplacer l'énergie de l'ATP à l'ADP

b. L'ATP est une molécule qui sert d'intermédiaire pour stocker de l'énergie pour le travail cellulaire

c. L'énergie du catabolisme peut être utilisée directement pour effectuer un travail cellulaire

ré. ATP + pi sont un ensemble de molécules qui stockent de l'énergie pour le catabolisme

L'ATP est une molécule qui sert d'intermédiaire pour stocker de l'énergie pour le travail cellulaire

Comment les cellules utilisent-elles le cycle ATP illustré sur la figure ?

une. Les cellules utilisent le cycle pour recycler l'énergie libérée par l'hydrolyse de l'ATP

b. Les cellules utilisent le cycle pour recycler l'ADP, le phosphate et l'énergie libérée par l'hydrolyse de l'ATP

c. Les cellules l'utilisent principalement pour générer de la chaleur

D. Les cellules utilisent le cycle pour recycler l'ADP et le phosphate

Les cellules utilisent le cycle pour recycler l'ADP et le phosphate

Selon l'hypothèse de l'ajustement induit de la catalyse enzymatique, ______.

A. La liaison du substrat dépend de la forme du site actif.

B. Le site actif crée une idée de microenvironnement pour la réaction

C. Certaines enzymes changent de structure lorsque les activateurs se lient à l'enzyme

D. La liaison du substrat modifie la forme du site actif de l'enzyme

La liaison du substrat modifie la forme du site actif de l'enzyme

Lequel des énoncés suivants est un énoncé de la première loi de la thermodynamique ?

une. L'énergie ne peut pas être créée ou détruite

b. L'énergie ne peut pas être transférée ou transformée

c. L'entropie de l'univers est constante

L'entropie de l'univers diminue

L'énergie ne peut pas être créée ou détruite

Lequel des énoncés suivants est une conséquence logique de la deuxième loi de la thermodynamique ?

une. Chaque transformation d'énergie Byselle diminue l'entropie de l'univers

b. La conversion d'énergie d'une forme à une autre s'accompagne toujours d'un gain d'énergie libre

c. Les cellules ont besoin d'un apport constant d'énergie pour maintenir leur haut niveau d'organisation

ré. Sans apport d'énergie, les organismes auraient tendance à diminuer l'entropie.

Les cellules ont besoin d'un apport constant d'énergie pour maintenir leur haut niveau d'organisation.

Lequel des types de réactions suivants diminuerait l'entropie dans une cellule ?

Lequel des énoncés suivants est vrai pour toutes les réactions exergoniques ?

une. La réaction ne va que dans le sens direct, tous les réactifs seront convertis en produits, mais aucun produit ne sera converti en réactifs.

B. La réaction se déroule avec la libération nette d'énergie libre

c. Les produits ont plus d'énergie totale que les réactifs

ré. L'apport net d'énergie de l'environnement est nécessaire pour que les réactions se déroulent


La deuxième loi de la thermodynamique

La deuxième loi de la thermodynamique stipule que pour tout processus spontané, le ΔS global doit être supérieur ou égal à zéro, mais les réactions chimiques spontanées peuvent entraîner un changement négatif d'entropie. Cela ne contredit pas la deuxième loi, cependant, car une telle réaction doit avoir une variation négative suffisamment importante de l'enthalpie (énergie thermique). L'augmentation de la température de l'environnement de la réaction entraîne une augmentation suffisamment importante de l'entropie, de sorte que la variation globale de l'entropie est positive. C'est-à-dire que le S de l'environnement augmente suffisamment en raison de l'exothermicité de la réaction pour qu'il surcompense le ΔS négatif du système. Puisque le S global = ΔSalentours + Ssystème, la variation globale de l'entropie est toujours positive.


Thermodynamique

La thermodynamique s'intéresse à la description des changements dans les systèmes avant et après un changement. Cela implique généralement une discussion sur les transferts d'énergie et sa dispersion au sein du système. Dans presque tous les cas pratiques, ces analyses nécessitent que le système et son environnement soient complètement décrits. Par exemple, lorsqu'on discute du chauffage d'une casserole d'eau sur le poêle, le système peut inclure le poêle, la casserole et l'eau et l'environnement ou les environs peuvent inclure tout le reste. Les organismes biologiques sont ce qu'on appelle systèmes ouverts l'énergie est transférée entre eux et leur environnement.

1ère loi de la thermodynamique

La première loi de la thermodynamique traite de la quantité totale d'énergie dans l'univers. Il indique que cette quantité totale d'énergie est constante. En d'autres termes, il y a toujours eu et il y aura toujours exactement la même quantité d'énergie dans l'univers. Selon la première loi de la thermodynamique, l'énergie peut être transférée d'un endroit à l'autre, mais elle ne peut être ni créée ni détruite. Les transferts d'énergie ont lieu autour de nous tout le temps. Les ampoules transfèrent l'énergie d'une centrale électrique en chaleur et en photons de lumière. Les poêles à gaz transfèrent l'énergie stockée dans les liaisons de composés chimiques en chaleur et en lumière. Soit dit en passant, la chaleur est la quantité d'énergie transférée d'un système à un autre en raison d'une différence de température. Les plantes effectuent l'un des transferts d'énergie les plus biologiquement utiles sur Terre : elles transfèrent l'énergie des photons de la lumière solaire dans les liaisons chimiques des molécules organiques. Dans chacun de ces cas, l'énergie n'est ni produite ni détruite et nous devons essayer de rendre compte de toute l'énergie lorsque nous examinons certaines de ces réactions.

1ère loi et l'histoire de l'énergie

La première loi de la thermodynamique est d'une simplicité trompeuse. Les élèves comprennent souvent que l'énergie ne peut être ni créée ni détruite. Pourtant, lorsqu'ils décrivent l'histoire énergétique d'un processus, ils (et leurs professeurs) commettent souvent l'erreur de dire des choses telles que "l'énergie est produite à partir du transfert d'électrons de l'atome A à l'atome B". Alors que la plupart d'entre nous comprendront le point que l'orateur essaie de faire, les mauvais mots sont utilisés. L'énergie n'est pas fabriquée ou produite, elle est simplement transférée. Pour être cohérent avec la première loi, lorsque vous racontez une histoire énergétique, assurez-vous d'essayer de suivre explicitement tous les endroits où TOUT l'énergie du système au début d'un processus passe à la fin d'un processus.

2e loi de la thermodynamique

Un concept important dans les systèmes physiques est celui de . L'entropie est liée à la manière dont l'énergie peut être distribuée ou dispersée dans les particules d'un système. La 2e loi de la thermodynamique stipule que l'entropie augmente toujours dans un système isolé. Cette idée permet d'expliquer la directionnalité des phénomènes naturels. En général, la notion est que la directionnalité vient de la tendance de l'énergie dans un système à se déplacer vers un état de dispersion maximale. La 2ème loi signifie donc que dans toute transformation, nous devons rechercher une augmentation globale de l'entropie (ou dispersion de l'énergie), quelque part. Une idée associée à une dispersion accrue de l'énergie dans un système et/ou son environnement est que à mesure que la dispersion augmente la capacité de l'énergie à être dirigée vers le travail diminue.

Il y aura de nombreux exemples où l'entropie d'un système diminue (les choses deviennent plus organisées, plutôt que plus aléatoires). Pour être cohérent avec la deuxième loi, cependant, nous devons essayer de trouver autre chose (probablement un système étroitement connecté dans l'environnement) qui doit compenser la diminution "locale" de l'entropie par une augmentation égale ou supérieure de l'entropie.

L'entropie d'un système peut augmenter lorsque : (a) il gagne de l'énergie (b) un changement d'état se produit de solide à liquide à gaz (c) un mélange de substances se produit (d) le nombre de particules augmente au cours d'une réaction.

La deuxième loi dit-elle que l'entropie est conservée ?

Les systèmes biologiques, en surface, voient défier la deuxième loi de la thermodynamique. Ils ne le font pas. Pourquoi? Astuce : Vous pouvez utiliser les termes "système isolé" contre "système fermé" contre "système ouvert" dans votre réponse.

Un beau point. La figure ci-dessous mentionne l'ordre et le désordre et montre que cela est en quelque sorte lié à un changement d'entropie (&DeltaS). Il est courant de décrire l'entropie comme une mesure du désordre afin de simplifier la description plus concrète reliant l'entropie au nombre d'états dans lesquels l'énergie peut être dispersée dans un système. Alors que l'idée de mesurer le désordre pour définir l'entropie a quelques défauts, c'est parfois un proxy utile, bien qu'imparfait. Considérez la figure ci-dessus. Ici, l'ordre sert de bon indicateur pour estimer le nombre de façons de distribuer l'énergie dans le système. Pouvez-vous décrire pourquoi c'est le cas?


Que sont les réactions non spontanées

Les réactions non spontanées font référence aux réactions chimiques qui nécessitent un apport d'énergie pour se dérouler. Dans les réactions non spontanées, l'enthalpie et l'entropie préfèrent les réactifs. Ainsi, les réactifs sont plus stables que les produits. De ce fait, la réaction chimique est endergonique, absorbant la chaleur. Il diminue également l'entropie. Le changement de l'énergie libre de Gibbs au cours du temps dans les réactions non spontanées est montré dans Figure 2.

Figure 2 : Le changement de l'énergie/temps libre de Gibbs

La réaction entre l'azote atmosphérique et l'oxygène est un exemple de réaction non spontanée. Il forme du monoxyde d'azote. A pression et température atmosphériques normales, cette réaction est défavorable. Cela signifie que les réactifs de la réaction chimique, c'est-à-dire l'azote et l'oxygène gazeux, sont plus stables que le produit : le monoxyde d'azote. Mais, à des températures très élevées comme lors d'éclairs, cette réaction est favorable.


Quelle est la différence entre la réaction couplée et non couplée?

La plupart des réactions chimiques que nous connaissons sont non spontanées, nous devons donc les coupler avec d'autres réactions afin de les faire progresser. Ainsi, ce nouveau type de réaction est appelé réaction couplée tandis que le type de réaction non spontané précédent est appelé réaction non couplée. le différence clé entre les réactions couplées et non couplées est que les réactions couplées montrent un transfert d'énergie d'un côté de la réaction à l'autre, alors que dans les réactions non couplées, il n'y a pas de transfert d'énergie.

L'infographie ci-dessous présente plus de différences entre les réactions couplées et non couplées.


Ressources associées

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PROFESSEUR : OK, commençons. Pourquoi tout le monde n'avance-t-il pas et ne prend-il pas 10 secondes de plus sur cette question à cliquer. Cela devrait vous sembler familier. Vous étiez assez partagé sur cette question vendredi, donc nous espérons qu'après en avoir appris un peu plus sur le delta g de la formation, nous aurons au moins une direction qui l'emportera ici.

D'accord, super. Alors maintenant, nous sommes jusqu'à 85 % d'entre vous, et j'espère que dans une minute, nous serons à 100 %. Mais si delta g de formation ici est inférieur à zéro, cela signifie que nous parlons d'une réaction spontanée lorsque nous formons le composé. Donc, s'il forme spontanément le composé, cela doit signifier que le composé va être stable par rapport à ses éléments. C'est donc un peu la dernière chose que nous avons abordée en termes de sujets vendredi, et nous reprendrons là aujourd'hui.

D'accord. Nous avons ici nos notes pour aujourd'hui, donc l'examen de rappel 2 aura lieu mercredi -- je ne pense pas avoir besoin de le rappeler à qui que ce soit. Mais s'il vous plaît, ne venez pas dans cette pièce, assurez-vous d'aller à Walker pour passer l'examen. Et aussi si vous avez des questions ou si vous avez l'impression qu'il y a quelque chose que vous ne comprenez pas, j'ai des heures de bureau aujourd'hui de 14h à 16h dans mon bureau. Vos assistants à l'enseignement ont également tous déplacé leurs heures de bureau afin qu'ils tombent avant l'examen. Assurez-vous donc de répondre à toutes vos questions avant d'essayer de vous asseoir et de le comprendre pendant l'examen.

Très bien, donc aujourd'hui, nous allons reprendre là où nous nous sommes arrêtés sur la thermodynamique, donc ça parlait d'énergie libre de formation. Après cela, nous allons parler un peu plus de l'effet de la température sur la spontanéité. Nous en avons abordé ce vendredi, mais nous allons formaliser exactement dans quels cas la température peut ou non influer sur le fait qu'une réaction soit spontanée ou non.

Ensuite, nous allons nous pencher un peu sur la thermodynamique et les systèmes biologiques. Deux exemples dont je voulais parler étaient les réactions couplées à l'ATP -- elles sont très importantes en biologie. Et aussi, en pensant à l'idée de liaison hydrogène, nous allons combiner nos réflexions sur les enthalpies de liaison, et aussi nos idées de liaison que nous avions en pensant aux liaisons covalentes et ioniques.

Très bien, alors finissons d'abord avec l'énergie libre de formation. Donc, comme 85 % d'entre vous viennent de me le dire, lorsque nous avons un cas où delta g de formation est inférieur à zéro, nous parlons ici d'un composé thermodynamiquement stable par rapport à ses éléments. Cela signifie donc que nous connaissons également l'inverse, c'est-à-dire que lorsque nous parlons d'un cas où delta g est maintenant supérieur à zéro, le composé va être thermodynamiquement instable par rapport à ses éléments.

Donc, chaque fois que vous examinez le delta g de formation, n'oubliez pas de penser qu'il s'agit simplement du delta g d'une réaction où vous formez un composé. Il devrait donc être logique que si c'est négatif, ça va être spontané et vous allez avoir un composé stable ici.

Donc nous pourrions regarder n'importe quel nombre d'exemples, vraiment nous pourrions choisir n'importe quel composé à regarder, mais sur l'écran ici je mets juste le composé, la formation de benzène, nous avons beaucoup regardé le benzène. Le benzène a donc un delta g de formation de 124 kilojoules par mole. Le benzène est-il stable ou instable par rapport à ses éléments ?

Je ne peux pas vraiment faire la différence entre stable et instable quand vous le dites, alors tout le monde commence en même temps, allez-y.

PROFESSEUR : D'accord, très bien. Le benzène est instable par rapport à ses éléments. Cela signifie donc que la réaction inverse ici va être stable -- ou la réaction inverse va être spontanée là où nous avons en fait la décomposition du benzène.

Alors quand on voit ça, quand on voit que la réaction inverse est spontanée, une question qui pourrait nous venir immédiatement est bien, pourquoi avons-nous passé tout notre temps à parler du benzène parce que clairement le benzène va juste tomber en panne , droit. Pourquoi formons-nous du benzène et ne le faisons-nous pas se décomposer immédiatement en ses éléments. Thermodynamiquement, c'est ce qui devrait arriver et c'est ce qui arrive, mais la réalité est que cette réaction, cette décomposition du benzène est en fait très, très lente. C'est tellement lent que, vous savez, nous utilisons du benzène tout le temps dans les réactions organiques, nous ne le voyons pas se décomposer même lorsque nous le réchauffons, c'est parce que même s'il s'agit d'une réaction thermodynamiquement non spontanée pour former du benzène, c'est très lente pour que la décomposition réelle du benzène se produise.

Donc c'est juste un autre cas, et je vais continuer à le dire, et quand le professeur Drennan commencera à parler de cinétique, elle continuera à le répéter aussi. Ce que nous voulons garder à l'esprit, c'est que delta g nous dit si une réaction se produira ou si elle ne se produira pas. Cela ne nous dit absolument rien sur le temps qu'il faut pour que cette réaction se produise. Cela ne nous dit rien sur la vitesse de la réaction. Nous continuerons à voir des exemples de cela, alors j'espère que personne ne sera confus au moment où nous arriverons à la cinétique.

Donc, si nous parlons de calculer delta g pour n'importe quelle réaction, nous avons maintenant plusieurs façons de le faire. La première façon est très analogue à la réflexion sur delta h pour la réaction. Nous pouvons simplement rechercher un tableau où nous avons delta g comme formation. On peut donc prendre la somme des delta g de formation des produits, et en soustraire le delta g de formation des réactifs.

Nous avons également un autre moyen si peut-être nous n'avons pas cette information à notre disposition. Nous pouvons également jeter un œil à l'utilisation de cette réaction ou de cette équation ici, qui nous dit que delta g d'une réaction est égal au changement d'enthalpie moins t delta s. Cela a donc tendance à être très utile, surtout lorsque nous voulons prendre en compte la température.

Prenons donc en considération la température. Nous l'avons fait un peu jusqu'à présent, mais examinons vraiment certaines réactions où la température va faire une grande différence. Donc, la réaction que nous allons examiner ici est la décomposition du bicarbonate de sodium, ou bicarbonate de sodium ici, et elle le décompose en carbonate de sodium, plus c o 2, dioxyde de carbone et eau. On peut donc penser à calculer ce delta g de cette réaction. Je vais vous dire que le changement d'enthalpie, c'est en fait une réaction endothermique. Il faut de la chaleur. C'est plus 135. 6 kilojoules par mole.

Passons donc à une question clicker et je veux que vous choisissiez parmi plusieurs choix lesquels des changements d'entropie vous semblent raisonnables ici. Alors, que prédiriez-vous le delta s pour cette réaction ? Très bien, faisons encore 10 secondes là-dessus.

OK, donc nous avons la majorité, mais pas tout le monde. Voyons donc pourquoi c'est la bonne réponse, qu'elle devrait être plus 0,334 . Si on passe de 2 moles de solide à 1 mole de solide plus 2 moles de gaz, est-ce qu'on augmente ou diminue le désordre ?

PROFESSEUR : Nous augmentons le désordre. Si nous arrivons à un état plus désordonné, alors nous allons avoir un changement positif d'entropie. Nous allons augmenter le désordre. Le seul avec un delta s positif est ce choix ici. Donc, si nous revenons à nos notes, nous pouvons voir qu'en fait, ce que nous voyons, c'est que 0,334 kilojoules par k par mole est notre delta s, donc nous pouvons continuer et calculer notre delta g pour la réaction, donc nous ne faisons que brancher notre delta h. Notre delta h est donc 135 . 6. Et nous parlons pour commencer, parlons de la température ambiante. Donc 298 k fois 0,334 .

Donc, ce que nous finissons par avoir pour le delta g de notre réaction, c'est que c'est 36 . 1 kilojoules par mole. C'est donc à température ambiante. Alors notre réaction est-elle spontanée ou non spontanée à température ambiante ?

PROFESSEUR : Non spontané. D'accord, mais regardons une température différente. Par exemple, regardons la température de cuisson. Donc, si nous pensons à la cuisson de biscuits, nous les cuisons peut-être à 350 degrés Fahrenheit, ce qui ferait 450 kelvin - nos fours sont généralement réglés sur Fahrenheit et non sur kelvin.Donc, si nous pensons à cette réaction que cette température, permettez-moi tout d'abord de souligner pourquoi nous parlerions de faire cuire des biscuits pour cette réaction particulière ici. Est-ce que quelqu'un sait quel est l'autre nom du bicarbonate de sodium ?

PROFESSEUR : Oui, c'est juste du bicarbonate de soude. C'est donc la réaction qui fait lever vos biscuits ou vos gâteaux. Nous produisons donc du gaz ici, et lorsque nous produisons ce gaz lorsque ce bicarbonate de sodium se décompose, nous formons ces poches de gaz dans nos produits de boulangerie. Donc, si nous cuisons nos biscuits à température ambiante, évidemment, ils ne cuisent pas et ils ne lèvent pas non plus parce que le bicarbonate de sodium, c'était clairement non spontané à température ambiante, cette réaction ne se produit tout simplement pas.

Mais si nous examinons maintenant la température de cuisson, nous allons brancher cette nouvelle température, qui est de 450 k, et la brancher dans notre réaction delta g. Ce que nous trouvons maintenant, c'est que notre delta g pour la réaction est négatif 14 . 7 kilojoules par mole. Donc dans ce cas, nous avons affaire à une réaction spontanée, ce qui est bien, car cela signifie que lorsque nous mettons nos cookies et que nous le tournons à 350 degrés Fahrenheit ou 450 k, le bicarbonate de soude va se décomposer et nous aurons nos cookies. monter un peu.

Très bien, donc une chose que je veux que vous remarquiez lorsque nous parlions du cas de la décomposition du bicarbonate de sodium est que le delta h pour cette réaction et le delta s, ils avaient tous les deux le même signe. Et quelque chose que vous pouvez garder à l'esprit en général, c'est que chaque fois que delta h et delta s ont le même signe, il est en fait possible de passer de spontané à non spontané ou vice versa simplement en changeant la température de la réaction.

Et nous pouvons y penser graphiquement. Si nous supposons que delta h et delta s sont indépendants de la température, ce qui est une bonne hypothèse en première approximation, dans ce cas, nous trouvons que le delta g de la réaction est la fonction linéaire de la température. Cela signifie donc que nous pouvons aller de l'avant et représenter graphiquement ce que nous avons vu pour le cas du bicarbonate de soude.

Donc notre premier point ici était que nous avons vu à température ambiante, environ 298 k, le delta g était positif, il était de 36 kilojoules par mole. Nous avons également vu qu'une fois que nous l'avons chauffé à la température de cuisson, nous avions en fait le delta g maintenant à moins 15 kilojoules par mole. Donc, puisque c'est linéaire, nous pouvons en fait tracer une ligne droite à travers ici, et nous pouvons penser au fait que nous avons cette température ici où tout ce qui est en dessous de cette température a un delta g positif, et tout ce qui est au-dessus de cette température va avoir un delta négatif g.

Et réfléchissons au fait qu'il s'agit d'une ligne et voyons ce que notre pente et notre ordonnée à l'origine vont signifier. On peut dire que delta g est égal à delta s t négatif plus delta h, si on veut le mettre dans la formation de l'équation de la droite. Donc, ce que cela nous dit, c'est que notre pente va être un delta s négatif ici, et si nous pensons à notre ordonnée à l'origine, ce sera le changement d'enthalpie pour la réaction.

Donc, encore une fois, ce que je veux souligner, c'est que chaque fois que nous sommes à une température inférieure à ce changement de température ici, nous allons découvrir que delta g est supérieur à zéro, et nous allons traiter avec une réaction non spontanée.

Cependant, si nous déplaçons notre température de haut en bas et que nous parcourons le graphique de cette façon, nous finirons par atteindre un point où, si nous sommes au-dessus de cette température, nous constaterons que delta g est inférieur à zéro, et maintenant nous avons une réaction spontanée. Nous pouvons donc réellement réfléchir à quelle est cette température. Nous pouvons appeler cette étoile T. C'est la température à laquelle notre réaction bascule, qu'elle soit spontanée ou non. Et si vous envisagez d'essayer d'obtenir une réaction, il est très important de pouvoir calculer quelle est cette température. Souvent, dans les laboratoires de chimie organique, ils ont besoin de réchauffer les réactions - une des raisons pour lesquelles ils le font est la cinétique, mais l'autre partie est parfois qu'ils ont besoin de faire passer une réaction de non spontanée à spontanée.

Pensons donc à la façon de calculer l'étoile T ou ce changement de température. Nous parlons donc de cette température seuil, nous parlons donc de l'endroit où delta g sera égal à zéro, car si nous définissons delta g égal à zéro, nous savons que tout ce qui se trouve d'un côté de cette température va être spontané, et l'autre côté sera non-spontané.

Donc, si nous faisons cela, nous pouvons simplement réécrire notre réaction, delta g est égal à delta h moins t delta s, et insérons notre zéro pour delta g là-bas, et réorganisons maintenant notre réaction de manière à parler de cette température seuil. Donc, cette étoile T sera juste égale au changement d'enthalpie divisé par le changement d'entropie. C'est donc très facile pour nous de calculer, alors allons-y et faisons cela pour le cas du bicarbonate de soude. Et pour le bicarbonate de soude, ce que nous avons vu, c'est que delta h était de 136 kilojoules par mole, et le changement d'entropie était de 0,334 kilojoules par k mole. Et cela signifie que si nous faisons cette simple division, alors ce que nous finissons par être notre étoile de température est de 406 kelvins.

Donc, en gros, ce que cela nous dit, c'est que si nous essayions de cuire nos biscuits en dessous de 406 kelvins, ils ne monteraient pas, si nous les cuisons au-dessus de 406 kelvins, ils monteront car cette réaction est maintenant spontanée.

Très bien, c'était donc un cas où nous avions vu que le delta h et le delta s avaient tous les deux une valeur positive. Mais regardons ce qui se passe lorsque maintenant delta h et delta s sont tous les deux négatifs. Nous pouvons donc y réfléchir simplement en le traçant à nouveau sur notre graphique - nous n'avons pas de valeurs réelles, mais nous pouvons réfléchir à ce que devrait être le signe. Donc, si nous parlons de notre point zéro où la température est le zéro absolu, si nous avons un positif, ou excusez-moi, si nous avons maintenant un delta h négatif et que nous sommes à une température égale à zéro, quel sera le delta g ? Négatif ou positif ? Oui, ça va être négatif. Donc, si nous avons un delta h négatif et que nous sommes à une température de zéro, notre terme s tombe complètement, nous allons donc certainement commencer avec un delta g négatif.

Au fur et à mesure que nous augmentons la température de plus en plus, à un moment donné, ce terme delta s deviendra supérieur à notre terme delta h, donc à un moment donné, nous allons basculer vers l'endroit où la réaction a maintenant un delta g positif.

Donc, vous pouvez dessiner cela dans vos graphiques dans vos notes où nous allons commencer, dans ce cas si delta g est négatif où delta g commence négatif, puis quand il atteint cette température seuil, tout ce qui dépasse cette température va être positif.

Donc, si nous avions des chiffres réels, nous pourrions les intégrer à notre graphique, mais nous devrions être en mesure de comprendre quelle sera la tendance générale, même dans un cas hypothétique où nous ne faisons que traiter, est-ce positif ou négatif.

Donc ce qu'on voit c'est qu'en dessous de cette température, on a une réaction spontanée, et au dessus de cette température on a une réaction non spontanée. Cela a été inversé par rapport au cas où delta h et delta s étaient tous deux positifs.

Très bien, résumons en fait ce que pourraient être nos quatre scénarios différents si nous traitons des delta h et des delta s. Alors pour commencer, pourquoi ne pas me dire ce que vous en pensez si on a une réaction où on a un delta h négatif et on a un delta s positif, pensez-vous que ce sera une réaction qui n'est jamais spontanée, toujours spontanée , ou sera-ce un de ces cas où la spontanéité dépend de la température ?

Très bien, prenons 10 secondes de plus là-dessus. D'accord, super. Donc la plupart d'entre vous l'ont compris. Revenons donc aux diapositives et réfléchissons un peu à la raison. Donc, ce cas est toujours spontané, car dans ce cas nous avons un delta h négatif, ce qui contribue à un delta g négatif, et un delta s positif, mais puisque l'équation dit moins t delta s, cela signifie qu'un delta s positif est va également contribuer à un delta g négatif. Donc, quelle que soit la température, nous allons avoir une réaction spontanée. Nous disons donc que c'est toujours spontané -- delta g est inférieur à zéro à toutes les températures.

D'accord. Examinons donc le cas inverse ici où delta h est maintenant supérieur à zéro et delta s est inférieur à zéro. Est-ce toujours, jamais ou parfois spontané ?

PROFESSEUR : Non. Donc, cela ne sera jamais spontané dans ce cas. Donc, pour la même raison, parce que delta h est supérieur à zéro, cela contribue à un delta g positif, et delta s étant négatif contribue également à un delta g positif. Nous allons donc répéter que ce delta g est supérieur à zéro à toutes les températures.

Très bien, nous avons donc maintenant un cas où delta h est supérieur à zéro et delta s est également supérieur à zéro. Cela va-t-il être toujours, jamais ou parfois spontané ?

PROFESSEUR : Parfois, bien. Donc, avant même de réfléchir, vous pouvez simplement vous rappeler que si les signes sont les mêmes, nous pouvons avoir une dépendance à la température ici. Donc, ce que nous trouvons, c'est que cela est parfois spontané. Nous pouvons donc penser à quand cela se produit. Serait-ce lorsque la température réelle est supérieure ou inférieure à cette température seuil ?

PROFESSEUR : Très bien, j'ai donc entendu beaucoup de gens dire plus que. C'est supérieur à, parce que lorsqu'il est supérieur à cette température seuil, cela signifie que le terme delta s est celui qui va en fait prendre le dessus, il sera à un moment donné supérieur au terme delta h. Le delta h va rendre le delta g positif. Cela signifie que cela le rendrait non spontané, mais une fois que le delta s devient suffisamment grand, cela va l'emporter, et maintenant nous aurons un delta g négatif uniquement lorsque la température est supérieure à ce seuil de température.

De même, quand on voit que delta h est négatif et delta s est négatif, cela va aussi être parfois spontané, et plus précisément, ce sera spontané ou delta g sera inférieur à 0 lorsque la température est inférieure à cette température seuil .

D'accord, donc vous devriez être capable d'examiner n'importe quelle situation où vous avez ou vous calculez ou vous calculez l'enthalpie et le changement d'entropie dans la réaction, et vous devriez tout de suite, avant de faire des calculs, être capable de savoir si c'est toujours spontané, n'est-ce jamais spontané, ou est-ce quelque chose où je vais devoir vraiment prendre en compte la température. Et si je le fais, vous pouvez réellement calculer quelle sera cette température lorsque vous passerez de spontané à non spontané ou vice versa.

Très bien, alors changeons un peu de vitesse, jetons un coup d'œil à quelques exemples où il est important de penser à la thermodynamique et aux systèmes biologiques. Il y a donc deux choses sur lesquelles je veux particulièrement me concentrer. Le premier est donc l'idée de réactions couplées à l'ATP. C'est donc très important, car lorsque nous parlons de réactions biologiques, beaucoup de réactions qui ont lieu dans notre corps sont en fait non spontanées, donc énergétiquement nous pensons que le delta g de cette réaction est en fait positif. Donc je montre juste une réaction biologique schématique ici où nous avons une molécule qui est divisée en deux blocs de construction. Disons, par exemple, que cela a un delta g supérieur à zéro. Nous devons réfléchir à la façon dont notre corps peut réellement provoquer cette réaction.

Et la façon dont il le fait, c'est qu'il faut l'hydrolyse de l'ATP, et l'hydrolyse de l'ATP est ce qu'on appelle qu'il est couplé à cette réaction non spontanée. Et lorsque vous avez une réaction spontanée couplée à une réaction non spontanée, vous pouvez potentiellement conduire la réaction vers l'avant. Rappelez-vous que l'hydrolyse de l'ATP est spontanée, donc ce que nous faisons dans ce cas, c'est que nous prenons une réaction spontanée où nous dégageons de l'énergie, et nous la couplons à une réaction non spontanée qui nécessite de l'énergie.

Donc, ce que nous espérons, c'est que lorsque nous additionnerons les changements d'énergie totaux entre ces deux réactions, si la somme de ces deux est un total delta g négatif, nous pouvons maintenant faire avancer tout ce processus vers l'avant.

Voyons donc ce que nous pouvons faire en termes de réaction couplée. La première chose que nous devons faire si nous envisageons d'utiliser l'hydrolyse de l'ATP est en fait de calculer quel est le delta g de la réaction d'hydrolyse de l'ATP, et j'ai choisi 310 kelvin parce que c'est la température de notre corps. Encore une fois, cette réaction prend de l'adénosine triphosphate qui a trois groupes phosphate et l'hydrolyse, donc la fait réagir avec de l'eau pour former ici ADP plus phosphate plus acide.

Je vais donc vous dire que le delta h de cette réaction est négatif de 24 kilojoules par mole. C'est ce que nous avons réellement calculé en classe vendredi. Et que le delta s est plus 22 joules par k, par mole, donc nous pouvons aller de l'avant et calculer ce qu'est ce delta g ici. Donc, le delta g de cette réaction globale va être, bien sûr, delta h moins t delta s, et notre delta h est de moins 24 kilojoules par mole, et nous soustrairons 310 kelvin fois 0 . 022 kilojoules sur k mole. Donc, si nous faisons cela, nous obtenons finalement un delta g de moins 31 kilojoules par mole d'ATP.

Bon, encore une fois, c'est bien, nous avons un nombre négatif, c'est ce à quoi nous nous attendions. Cela signifie donc que nous aurons de l'énergie disponible à utiliser si nous hydrolysons l'ATP et le couplons à une autre réaction ici. Donc ce que nous avons vu pour notre delta g, négatif 31 kilojoules par mole.

Très bien, alors parlons d'une réaction qui est une réaction couplée à l'ATP, et il y a juste des tonnes d'exemples de cela dans notre corps. L'un que j'ai choisi parce qu'il a à voir avec le glucose, dont nous avons tant parlé, est la conversion du glucose en glucose 6 p. Donc 6 p -- p représente juste un groupe phosphate ici, donc ce que nous faisons est de prendre, si nous numérotons les carbones du glucose, ce serait le carbone numéro six, et nous mettons un groupe phosphate sur le carbone numéro six.

Alors tout d'abord, pourquoi notre corps aurait-il besoin de faire cette réaction ? Il s'avère que le glucose, nous savons que nous utilisons le glucose pour l'énergie. Le glucose est quelque peu apolaire, il peut donc entrer et sortir de nos cellules, car nos parois cellulaires sont très grasses. Donc, ce que nous faisons ici, c'est que nous mettons une molécule chargée sur le glucose. Il y a deux charges négatives dans un groupe phosphate, cela va faire en sorte que notre glucose soit maintenant sa molécule très polaire. Et maintenant que nous avons une molécule très polaire, nous n'allons pas pouvoir faire entrer et sortir le glucose de la cellule. Nous le gardons donc dans notre cellule en y mettant ce groupe phosphate. C'est pourquoi nous voulons faire cette réaction, mais réfléchissons à l'énergie de la faire réellement. Et il s'avère que cela nécessite de l'énergie. Le delta g pour cette réaction est de 17 kilojoules par mole.

Très bien, cela pourrait donc être un problème si notre corps n'avait pas trouvé un moyen de le résoudre, ce qu'il a fait, et ce qu'il fait en fait, c'est coupler cette réaction ici avec la conversion de l'ATP en ADP. Et nous venons de calculer que cela a un delta g de moins 31 kilojoules par mole. Cela signifie donc que nous pouvons penser à delta g total, et par total, nous entendons ici ce processus global. C'est donc juste égal à 17, et nous l'ajoutons à l'autre delta g, qui est moins 31. Nous obtenons donc un delta g global pour ce processus de moins 14 kilojoules par mole.

Très bien, c'est donc un exemple très simple juste pour vous illustrer comment fonctionnent ces réactions couplées à l'ATP. Certaines réactions couplées à l'ATP nécessitent un équivalent molaire d'ATP, d'autres en nécessitent beaucoup plus. Mais au fond, l'idée est la même. On a cette réaction énergétiquement défavorable que l'on couple avec une réaction énergétiquement favorable. Donc, littéralement, c'est ce que nous entendons lorsque nous parlons d'ATP comme étant la monnaie énergétique de la cellule. Nous dépensons un peu d'ATP afin d'obtenir ces réactions non spontanées.

Très bien, donc je veux aussi parler un peu de la liaison hydrogène. C'est aussi un sujet qui traite de la thermodynamique, et il est également lié aux idées dont nous avons parlé précédemment en termes de réflexion sur les différents types de liaisons.

Donc, si nous parlons d'une liaison hydrogène, une liaison hydrogène, je veux d'abord être très clair, ce n'est pas une liaison covalente. Donc, cette liaison h x ici est une liaison covalente, ce n'est pas une liaison hydrogène. Mais une liaison hydrogène peut se former lorsque vous avez un positif partiel sur un hydrogène, et vous avez ce qu'on appelle un atome donneur de liaison hydrogène, qui a un négatif partiel, et a également une paire isolée. Typiquement, cet atome y sera sur une molécule séparée. Et ce qui se passe, c'est que vous avez cette attraction coulombienne entre le positif partiel sur l'hydrogène et le négatif partiel sur cet atome donneur de liaison hydrogène. Donc ce que vous formez entre eux est une liaison hydrogène, et vous remarquerez que je l'ai dessinée comme une ligne pointillée. Les liaisons H ou les liaisons hydrogène sont dessinées soit en pointillés, soit en pointillés, et elles le sont pour les différencier des liaisons covalentes, que nous dessinons ici avec cette ligne droite.

Pensons donc à ce qui peut former des liaisons hydrogène. Tout d'abord, il y a une exigence pour ce que cette liaison h x peut être. Il doit s'agir d'un atome vraiment électronégatif dans ce x ici, car nous devons former ce positif partiel sur l'hydrogène, ce qui signifie que l'atome auquel il est lié de manière covalente doit retirer une partie de cette densité électronique du l'hydrogène, de sorte que nous avons un delta positif sur un atome d'hydrogène. De même, les mêmes atomes sont ce qui peut être le y ici, il peut donc s'agir soit d'un azote, soit d'un oxygène, soit d'un fluor. Ce sont donc les seuls donneurs de liaisons hydrogène qui peuvent former des liaisons h.

Et nous pouvons réfléchir à la raison de cela et la raison est assez simple. Nous devons avoir un petit atome, mais il doit aussi être vraiment électronégatif. Cela devrait avoir du sens car nous devons avoir cette charge négative partielle ici pour avoir cette attraction de Coulomb. Et l'autre exigence est que nous avons absolument besoin d'avoir cette seule paire d'électrons pour qu'elle puisse réellement interagir dans cette liaison hydrogène ici.

Jetons donc un coup d'œil à un exemple de liaison hydrogène, et c'est entre deux molécules d'eau. Alors allons-y et redessinons nos molécules d'eau - elles sont simplement orientées de manière aléatoire là-bas. Mais redessinons-les comme s'ils allaient avoir une liaison hydrogène entre eux. Et une chose que je veux souligner à propos des liaisons hydrogène, c'est qu'elles sont les plus fortes lorsque vous avez en fait les trois atomes en ligne droite comme celle-ci, car cela maintient les dipôles les plus forts, donc le positif partiel ici et le négatif partiel ici peuvent interagir.

Alors redessinons nos molécules d'eau comme ça. Nous avons donc notre première molécule d'eau ici, et disons que nous allons parler de cet hydrogène en termes de liaison hydrogène. Évidemment, nous avons quatre hydrogènes là-haut qui peuvent avoir lieu ou participer à la liaison h, mais nous allons nous concentrer sur celui-ci ici. Cela signifie donc que nous voulons que notre ligne droite soit quelque chose comme ça pour notre deuxième oxygène. Alors dessinons également les hydrogènes sur cette molécule d'eau.

D'accord, alors en pensant à la structure de Lewis de l'eau, combien de paires isolées avons-nous sur cet oxygène ici ?

PROFESSEUR : Deux paires isolées, super.Alors, attirons-les, et attirons également ces paires isolées. Très bien, et nous allons parler de ces deux atomes en termes de notre liaison hydrogène, alors est-ce qu'il y a un delta plus ou un delta négatif dessus ? Delta plus. C'est donc une liaison polaire ici, cette liaison oh, donc nous avons un delta plus sur notre hydrogène, et nous avons un delta moins sur notre oxygène. Donc, ceux-ci ont aussi des plus delta, bien sûr, et cela a aussi un delta moins.

Donc, parce que ces deux peuvent interagir et qu'ils sont alignés pour le faire, ce que nous pouvons faire, c'est dessiner une liaison hydrogène juste entre cet hydrogène et cet atome d'oxygène ici.

Encore une fois, j'ai souligné qu'en fait, les liaisons hydrogène ne sont pas aussi fortes que les liaisons covalentes. Puisqu'ils ne sont pas aussi forts, si vous vous souvenez avoir pensé à la relation entre la force et la longueur de la liaison, vous attendriez-vous à ce qu'une liaison hydrogène soit plus longue ou plus courte qu'une liaison covalente ?

PROFESSEUR : Bien, OK, ça devrait être plus long ici. C'est donc notre lien le plus long parce que c'est notre lien le plus faible. Ils ne sont pas tenus ensemble aussi étroitement. Très bien, c'est donc un exemple de liaison hydrogène intermoléculaire, c'est entre deux molécules différentes. Espérons que vous pouvez également voir que si nous nous concentrons sur une seule molécule d'eau, nous pourrions également former des liaisons hydrogène entre d'autres molécules d'eau avec l'un ou l'autre de ces deux hydrogènes, ainsi qu'avec notre autre paire isolée ici. Ainsi, toute molécule d'eau peut en fait former quatre liaisons hydrogène différentes.

Très bien, alors parlons un peu de ces liaisons hydrogène en termes d'enthalpies de liaison ici. J'ai dit qu'elles étaient plus faibles que les liaisons covalentes, alors regardons quelques comparaisons ici. Nous pouvons donc comparer une liaison hydrogène ho par rapport à une liaison covalente ho. Et ce qu'on trouve, c'est que les enthalpies de liaison en kilojoules par mole, c'est 20 kilojoules par mole pour une liaison hydrogène contre 463 kilojoules par mole pour une liaison covalente. Donc, nous ne parlons pas juste d'un peu plus faible, nous parlons ici de beaucoup, beaucoup plus faible pour les liaisons hydrogène.

De même, si nous regardons l'azote, pour les liaisons hydrogène azote, si nous avons un oh lié à un azote, cela fait 29 kilojoules par mole. S'il s'agit d'un hydrogène n h lié à un azote, cela fait 14 kilojoules par mole, et si nous parlons d'une liaison covalente h n, nous parlons maintenant de 388 kilojoules par mole.

Très bien, donc encore une fois, ce que nous voyons dans ces cas, c'est que les liaisons hydrogène sont beaucoup, beaucoup plus faibles. Ils ont tendance à être aussi bas que 5% de ce qu'est la liaison covalente, donc c'est en fait beaucoup plus faible que tous les types de liaisons que nous avons au sein des molécules, mais c'est aussi le type de liaison le plus fort que nous puissions avoir entre deux molécules différentes. Et une chose que vous trouvez comme dans le cas de l'eau, c'est que lorsque vous avez beaucoup de liaisons hydrogène entre les molécules, cela change la propriété, par exemple, de l'eau ici. Cela rend le point d'ébullition beaucoup, beaucoup plus élevé que ce à quoi vous pourriez vous attendre si vous examiniez les autres propriétés, car vous devez en fait séparer toutes ces liaisons hydrogène individuelles, et même si ce n'est pas beaucoup d'énergie pour une liaison hydrogène individuelle, une fois vous obtenez un grand nombre de liaisons hydrogène, vous parlez ici d'énergies énormes.

Voyons donc quelques exemples d'où nous voyons des liaisons hydrogène dans les processus biologiques. En pensant d'abord aux protéines, elles sont absolument extrêmement importantes dans les protéines. Et dans les protéines, nous parlons d'une molécule si grosse que vous ne voyez pas seulement des liaisons h entre deux molécules différentes, ce que vous voyez en fait est ce qu'on appelle une liaison hydrogène intramoléculaire, donc une liaison hydrogène au sein de la molécule de protéine elle-même. Et la liaison hydrogène est incroyablement importante, c'est en fait la forme d'une protéine, dont je montre juste un exemple ici, l'histone désacétylase, et la molécule d'histone désacétylase n'a en fait que d'innombrables liaisons hydrogène ici, et les liaisons hydrogène régissent en grande partie la forme de la molécule.

Donc, si vous pensez à n'importe quelle protéine qui a une forme, donc par exemple, nous voyons ces structures en ruban ici, elles sont appelées hélices alpha, vous pouvez voir des flèches, qui sont comme une structure en feuille ou des feuilles bêta, cette forme réelle est stabilisée et formée en premier lieu par un très grand nombre de liaisons hydrogène au sein de la protéine dans une orientation correcte qui permet de stabiliser cette forme particulière. Et nous savons que la forme est si importante lorsque nous parlons de protéines, et c'est parce que la forme réelle de la protéine régit l'interaction avec d'autres protéines ou d'autres petites molécules.

La forme de la protéine est très importante en termes de positionnement des atomes spécifiques impliqués dans la chimie que l'enzyme effectue en étant dans la bonne position. Les liaisons hydrogène sont donc très importantes en termes de protéines. On peut aussi les penser en termes de sucres ou de polysaccharides. C'est un bel exemple dramatique, penser à la structure d'une protéine est une façon très microscopique de penser à la liaison hydrogène.

Si nous voulons passer au niveau macroscopique, nous pouvons parler de liaison h dans les arbres. Donc, si nous parlons d'arbres, les arbres sont constitués -- une partie importante d'un arbre est la cellulose polysaccharidique. C'est donc montré ici. La cellulose est une chaîne de molécules de glucose liées entre elles. Il peut s'agir d'au moins 1 000 molécules de glucose liées entre elles de manière covalente. Mais ce qui arrive réellement à ces chaînes individuelles, c'est que si vous regardez cette image ici, toutes ces lignes pointillées sont en fait des liaisons hydrogène. Ainsi, les molécules individuelles sont dans une chaîne beaucoup plus grande de molécules à liaison hydrogène et elles sont incroyablement rigides. Vous avez tellement de liaisons hydrogène qu'il faut maintenant une énorme quantité d'énergie pour les briser toutes.

Cela explique pourquoi le bois est un matériau si dur et solide. Et aussi, je veux dire pour n'importe quelle plante, et l'arbre est le plus dramatique, la structure d'un arbre, la structure macroscopique, peut s'expliquer par une liaison hydrogène. Ce sont les liaisons hydrogène qui maintiennent toutes ces molécules ensemble dans la forêt et dans les arbres.

D'accord. Donc, ce sont les protéines, cette réflexion sur les sucres. On peut aussi parler de l'importance des liaisons hydrogène dans l'ADN. Donc, si vous pensez à la double hélice caractéristique de l'ADN, les liaisons hydrogène, nous avons dans une double hélice, nous avons deux brins d'ADN que vous pouvez voir sont entrelacés ici. Et ces deux brins sont en fait maintenus ensemble par une liaison hydrogène. Il s'agit donc précisément d'une liaison hydrogène entre ce qu'on appelle des bases complémentaires au sein de l'ADN.

Ainsi, par exemple, si nous regardons la guanine et la cytosine ici, vous pouvez voir qu'il y a plusieurs endroits, lorsqu'elles sont alignées comme ceci, où nous pouvons avoir des liaisons hydrogène. Donc, en termes de réflexion sur la façon dont ces deux molécules sont alignées, à combien de liaisons h vous attendriez-vous entre ces deux bases ? Ouais, donc il est prévu qu'il y en a trois qui peuvent se former ici. Nous avons donc une liaison hydrogène o h, une h n, puis une liaison hydrogène ho qui peut se former.

Donc, l'autre côté des paires à base complémentaire sont les paires de bases AT, et si vous regardez la façon dont elles sont alignées ici, combien de liaisons hydrogène peuvent se former entre les paires de bases A et T ? Ouaip, donc c'est deux que l'on peut former ici. On en a un entre le ho, un entre le nh, et vous voyez qu'on a perdu cet azote, ce groupe nh ici, et tout d'abord ce serait trop éloigné de toute façon pour la liaison hydrogène, mais on ne peut pas avoir un forme de liaison hydrogène lorsque nous avons un carbone h. N'oubliez pas qu'il doit s'agir soit d'un azote, soit d'un oxygène, soit d'un fluor, car ce sont les atomes qui vont retirer suffisamment de densité électronique de l'hydrogène pour lui donner une charge positive partielle dont il a besoin.

Donc, en termes de réflexion sur l'ADN, c'est un cas vraiment intéressant pour considérer la thermodynamique réelle ou les enthalpies de liaison des liaisons hydrogène, car, bien sûr, ne reste pas toujours dans sa double hélice - quand nous parlons de transcription , nous devons en fait décompresser ou séparer cette hélice en ses deux brins, afin que chaque brin individuel puisse être copié.

Il est donc très important que les liaisons hydrogène soient suffisamment fortes pour maintenir le double brin d'ADN ensemble, mais qu'elles ne soient pas si fortes que lorsque vous séparez les liaisons hydrogène pour ouvrir le double brin, vous ne le faites pas. veulent également rompre toutes les liaisons covalentes de l'ADN.

Très bien, c'est tout ce que nous allons dire en termes de réflexion sur la thermodynamique et les systèmes biologiques. Attendez une seconde, il nous reste beaucoup de temps. Je veux passer en revue quelques questions de clicker. Je ne voulais pas vous donner une trop longue série de notes, parce que nous passons à la conférence du professeur Drennan vendredi, alors j'ai pensé que je ne devrais peut-être pas lui demander de finir mes notes.

Ainsi, le professeur Drennan continuera à parler de thermodynamique et à penser à l'équilibre, puis elle fera la transition vers la cinétique. C'est donc en fait ce qui va commencer à se produire après l'examen de mercredi. Mais jetons un coup d'œil, puisqu'il vous reste un peu de temps, à quelques questions à cliquer juste pour nous assurer que tout le monde a compris ce que nous avons parcouru jusqu'à présent. Et quelques critiques pour l'examen, et j'aurai cette question clicker ou l'une des suivantes, être un quiz de question clicker, alors assurez-vous que vous répondez toujours à ces questions ici.

Donc le premier couvre ce que nous avons abordé aujourd'hui, donc je veux que vous me disiez et essayez de ne pas regarder en arrière dans vos notes pour cela, pour une réaction où vous avez une enthalpie positive et un changement d'entropie négatif, vous attendriez-vous à cette réaction être jamais, toujours ou parfois spontané ? Alors prenons 10 secondes là-dessus, ça devrait être assez rapide.

D'accord, excellent. 90% c'est très bien. Cela ne devrait donc jamais être spontané, car nous avons tous les deux l'entropie et le terme d'enthalpie contribuant à un delta g positif.

Très bien, passons à quelques questions qui sont révisées pour l'examen. J'espère donc que tout cela sera très simple pour vous maintenant. Je veux donc que vous réfléchissiez aux longueurs de liaison ici et que vous me disiez quelle molécule contient la liaison azote oxygène la plus courte. Donc, nous comparons le n o moins 1 et le n o 2 moins 1. Donc, si vous vouliez vous lancer dans ce problème, quelle est la première chose que vous devriez faire ? Oui, dessine des structures de Lewis. Cela pourrait donc être un bon point de départ pour réfléchir à cela.

Je vais donc le faire ici aussi, mais ne cherchez pas si vous voulez l'essayer par vous-même. N'oubliez pas que les points du quiz viennent pour répondre, pas pour bien faire les choses. Essayez donc de le faire vous-même ici.

Très bien, allons-y et prenons 10 secondes de plus sur celui-ci. D'accord, attends. Ne montrez pas la bonne réponse. Vous savez que nous allons relancer le sondage et vous donner un peu plus de temps pour voir si nous parvenons à un consensus ici. Alors prenons encore environ 30 secondes pendant que je finis de les dessiner ici.

OK bien. Donc, nous avons 81% d'avis que dans la liaison n o moins 1 ici, il s'agira d'une double liaison.

ÉTUDIANT : Et si [INAUDIBLE].

PROFESSEUR : Non. Ce serait une double liaison ici. Donc, si vous suivez uniquement les règles de la structure de Lewis, et que vous avancez, vous constaterez que nous finissons par avoir quatre électrons de liaison disponibles. Donc, vous pouvez simplement aller de l'avant et les brancher, et vous vous retrouvez avec autant de restes. Si nous avions une triple liaison, alors nous finirions par avoir plus de liaisons -- ou nous finirions par utiliser plus d'électrons que nous n'en avons pour la liaison ici.

Très bien, nous avons donc une double liaison dans le cas de n o. Quel est ce lien que nous avons ici ? Oui, donc c'est en fait un 1 . 5 obligations. Quel est ce lien que nous avons ici ? ÉTUDIANT : [INAUDIBLE]

LE PROFESSEUR : Très bien, nous avons donc deux 1 . 5 liaisons dans ce cas, comment se fait-il qu'il s'agisse de 1. 5 et non, par exemple, d'une double liaison ?

PROFESSEUR : Super, c'est donc la clé. Même si nous avons des doubles liaisons dans chacune de ces structures, dans ce cas ici, nous avons une résonance, il s'avère donc qu'il s'agit en fait de deux 1 . 5 obligations. Donc, puisqu'il s'agit de la double liaison, ce sera la liaison la plus forte. Puisque c'est le lien le plus fort, ce sera aussi le lien le plus court. Assurez-vous donc de pouvoir établir ces relations entre la force et la longueur de la liaison et réfléchissez si vous avez une résonance ou si vous n'avez pas de résonance dans une situation particulière.

Très bien, essayons une autre question clicker ici. Nous aurons ce sera le dernier pour vous. C'est donc celui-ci qui, espérons-le, vous réussira tous, car nous l'avons revu à maintes reprises à la fois en classe et en récitation. Parlons donc de l'hybridation des atomes de carbone et d'oxygène spécifiques dans l'ATP, alors je veux que vous alliez de l'avant et me disiez quelles sont ces hybridations pour ces deux atomes.

OK, prenons 10 secondes de plus ici, obtenez ces réponses finales. OK, bien, donc 83% d'entre vous l'ont compris. Voyons pourquoi. Donc, le carbone a est lié à trois choses, mais il n'est lié à aucune paire isolée, nous devons donc avoir trois orbitales hybrides, donc c'est s p 2. Et l'oxygène est lié à deux atomes plus deux paris isolés. Nous avons donc besoin de quatre orbitales hybrides ou s p 3.

D'accord, c'était donc votre question de quiz, donc tant que vous y avez répondu, vous avez obtenu vos points de quiz pour aujourd'hui. Et vous pouvez commencer un peu plus tôt aujourd'hui et finir d'étudier pour cet examen.


Couplage énergétique entre deux réactions spontanées ? - La biologie

I. La vie peut métaboliser
Les organismes vivants effectuent une série complexe de réactions chimiques. Ces réactions sont collectivement appelées métabolisme. Ainsi l'une des propriétés fondamentales de la vie : les organismes vivants peuvent métaboliser. C'est l'une des propriétés uniques qui distingue les objets vivants des objets inanimés. Dans cette section du cours, nous examinerons certains des principes de base régissant le métabolisme des cellules.

II. Aperçu des réactions chimiques

où A et B sont les matières premières (réactifs) et C est le résultat (produit) de cette réaction. L'achèvement et la direction de cette réaction dépendent de l'énergie libre (G) du système. L'énergie gratuite est l'énergie disponible pour effectuer un travail.

  1. ces réactions libèrent de l'énergie
  2. les produits ont moins d'énergie que les réactifs
  3. l'énergie qui est libérée pendant la réaction peut être perdue sous forme de chaleur ou piégée dans d'autres molécules telles que l'ATP
  4. le changement d'énergie libre qui se produit au cours de cette réaction, symbolisé par ΔG, est égal à la différence entre l'énergie des produits et l'état énergétique des réactifs. Dans une réaction exergonique, Δ G est négatif
  5. les réactions exergoniques sont généralement des réactions de décomposition (hydrolytiques, cataboliques), telles que l'hydrolyse de l'amidon ou la respiration cellulaire et
  6. les réactions exergoniques sont spontanées, c'est-à-dire qu'elles n'ont pas besoin d'aide extérieure (une source d'énergie externe) pour se produire.
  1. ces réactions nécessitent de l'énergie
  2. les produits ont un contenu énergétique plus important que les réactifs
  3. il y a un ΔG positif
  4. les réactions endergoniques sont synthétiques (accumulation, anabolisantes) comme la photosynthèse et
  5. ne sont pas spontanés (c'est à dire., nécessitent une source d'énergie externe pour se produire).

Notez que puisque le ΔG global est négatif, cette séquence de réaction est maintenant spontanée et se produira.

Le processus de "couplage" réel est généralement le résultat de la liaison de l'ATP à l'un des matériaux de départ. Cela "énergise essentiellement la réaction", la rendant thermodynamiquement favorable.

C. Énergie d'activation
Même si une réaction spontanée ou une séquence de réactions a un ΔG négatif, elle ne peut se produire que très lentement aux températures de la vie. Par exemple : la conversion du pain (amidon) en glucose prend environ 1000 ans s'il repose dans l'eau. Cependant, si vous chauffez le mélange, cela prend environ 1 heure. Mais, mangez du pain et notre corps le convertit en glucose en quelques minutes.

De même, les rochers ne font pas que dévaler la colline. La plupart restent assis au sommet en attendant patiemment, jusqu'à ce que nous leur donnions un petit coup de pouce. Cette poussée est analogue à ce que les biochimistes appellent l'énergie d'activation (symbolisée Eune), qui est l'énergie minimale nécessaire pour démarrer une réaction chimique. Ainsi, les réactions nécessitent une "poussée" ou, de manière plus appropriée, l'énergie d'activation nécessaire pour se dérouler.

Le modèle Hill encore une fois.

III. Molécules et énergie
Pour mieux comprendre ce processus, étudions la distribution énergétique d'une population de molécules en traçant le graphique suivant :
# de molécules vs énergie/molécule

Notre graphique est une courbe en cloche. Nous observons que certaines molécules ont beaucoup d'énergie, d'autres peu, mais la plupart sont heureusement moyennes. Pour la plupart des réactions à des températures de vie, seule une fraction des molécules ont l'E nécessaireune - donc la réaction se déroule lentement.

IV. Que peut-on faire pour accélérer les choses ?

  1. Augmenter la concentration des réactifs - Pas trop faisable, en particulier dans les organismes où de nombreux composants cellulaires ne sont présents qu'à très faible concentration.
  2. Chaleur - Fonctionne très bien pour les chimistes, mais pas pour les biologistes. Pourquoi? « car la chaleur augmente l'énergie des molécules, ce qui peut entraîner une instabilité thermique. Il suffit de demander un œuf au plat. Notez que nous ne changeons pas Eune, juste l'énergie possédée par les molécules individuelles.
  3. Réduisez les besoins en énergie d'activation en ajoutant un catalyseur - Il s'agit de la version moléculaire de la philosophie "vous ne pouvez pas battre ‘em, rejoignez-les". Un catalyseur est une substance qui accélère la vitesse d'une réaction chimique en abaissant l'énergie d'activation requise pour une réaction. Le catalyseur n'est pas « épuisé » pendant le procédé, il est récupéré inchangé. Une fois le besoin en énergie d'activation abaissé, la plupart des molécules auront l'énergie nécessaire pour réagir. C'est l'approche adoptée par la vie.

V. Enzymes - les catalyseurs de la vie

  • sommes catalyseurs (accélèrent une réaction, mais ne sont pas consommés dans le processus). Ainsi, les enzymes ne sont pas détruites dans les réactions auxquelles elles sont impliquées et peuvent être utilisées encore et encore.
  • sommes protéines, qui à leur tour, sont constitués de chaînes d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. N'oubliez pas que les protéines ont de nombreuses fonctions différentes dans les organismes - les enzymes, les protéines catalytiques, ne sont qu'un type. Cependant, ils sont sans doute le groupe de protéines le plus important, car sans enzymes, aucun métabolisme ne pourrait se produire.
  • sont principalement globulaire protéines (structure tertiaire) et certaines ont une structure quaternaire.
  • baisser l'énergie d'activation
  • exigence d'une réaction
  • se terminer par "ase": ex., tyrosineASE
  • nommé par un standardisé système de nomenclature. Le nom officiel est basé sur : (a) le substrat normal et (b) le type de réaction. Ce système a été développé par l'Union internationale des biochimistes en 1956. Les enzymes peuvent également avoir un nom banal ou commun (comme catalase).
  • sont généralement spécifique, in vivo, pour une réaction
  • avoir un unique Forme 3D qui est déterminé par le type et la séquence des acides aminés dans la protéine
  • ont été étudiés pour la première fois par Jon Jakob Berzelius (1835). Le Suédois Arrehenius a développé le concept du complexe enzyme-substrat (1889). Le modèle de serrure et clé a été décrit en 1894.

B. Mécanisme d'action.
Les enzymes interagissent avec ses réactifs, appelés substrat, pour former un complexe enzyme-substrat. Le substrat s'insère dans un site actif (région catalytique de l'enzyme). Le produit est libéré et l'enzyme est récupérée inchangée. Une brève équation : E + S → E-S complexe → E + P. Cette réaction est réversible, selon l'équilibre chimique qui s'établit.

Voici quelques exemples : la catalase est une enzyme qui hydrolyse le peroxyde d'hydrogène (substrat) en oxygène et en eau (produits). Cliquez ici pour Patates McSaupe. Dans un laboratoire au cours d'un semestre passé, nous avons étudié l'enzyme tyrosinase. On le trouve dans de nombreux organismes et sa fonction principale est d'oxyder (dégrader) la tyrosine (l'un des acides aminés) et d'autres molécules phénoliques (avec un cycle benzénique et un groupe hydroxyle attaché). Contrairement à de nombreuses enzymes spécifiques d'un substrat, la tyrosinase ne l'est pas et agit sur une variété de composés phénoliques. Nous avons profité de ce fait et utilisé un substrat différent, la L-DOPA (dihydroxyphénylalanine). La tyrosinase convertit la L-DOPA en produit, la L-DOPA-quinone. Ainsi, la réaction peut être schématisée :

L-DOPA + tyrosinase ↔ Complexe L-DOPA-tyrosinase ↔ L-DOPA quinone + tyrosinase

C. Cinétique d'une réaction enzymatique.
Considérez une réaction catalysée par une enzyme typique telle que le mélange de catalase et de peroxyde d'hydrogène. En supposant une quantité constante d'enzyme, comment la concentration du produit, du substrat et du complexe E-S changera-t-elle au fil du temps ? Au temps "0", la quantité de substrat est élevée, le produit est faible (zéro) et le complexe ES est nul. Comment prévoyez-vous que la concentration du produit (oxygène et eau), du substrat (peroxyde d'hydrogène) et du complexe ES change au fur et à mesure de la réaction ?

graphique : concentration en fonction du temps

D. Enzymes et substrats.
Une analogie (modèle) pour l'interaction du substrat et de l'enzyme au site actif est le modèle Lock-and-Key. Le site actif de l'enzyme avait une forme spécifique, comme une serrure, qui n'est reconnue ou ouverte que par une seule clé, comme une molécule de substrat. Cela explique pourquoi la plupart des enzymes sont spécifique au substrat, c'est-à-dire qu'ils n'agissent que sur un seul substrat (ou parfois un groupe de substrats apparentés comme la tyrosinase). Maintenant, sachez également que le site actif n'est pas rigide comme un verrou métallique, mais que la forme de l'enzyme est plus flexible, comme, par exemple, un fauteuil poire. La chaise a une forme particulière mais elle peut légèrement changer. Lorsque vous vous asseyez dedans, il se conforme à votre corps. Une autre bonne analogie est une poignée de main. C'est ce qu'on appelle le modèle d'ajustement induit, la liaison de l'enzyme amène le site actif à se conformer au substrat.

E. Alors, comment les enzymes réduisent-elles les besoins en énergie d'activation ?

  1. Les enzymes augmentent la concentration de substrats à proximité de l'enzyme
  2. Les enzymes orientent les substrats vers la position la plus favorable pour la réaction (n'oubliez pas que pour que les molécules réagissent, elles doivent d'abord entrer en contact les unes avec les autres
  3. Les enzymes changent de conformation, ce qui peut endommager les liaisons du substrat
  4. Les enzymes fournissent un micro-environnement qui peut être chimiquement plus favorable (c'est-à-dire hydrophile/hydrophobe ou acide/etc.) pour la réaction.

VI. Un modèle
Utilisons un modèle pour aider à expliquer l'activité enzymatique. Considérez le jeu des chaises musicales. La chaise symbolise les enzymes et le siège représente le site actif. Les joueurs sont les substrats qui seront transformés en produit (ce qui se produit lorsque vous vous asseyez sur le siège). Nous banderons les yeux des joueurs et leur permettrons de se promener au hasard dans la pièce (cellule). [Remarque - la chaise doit également bouger, peut-être sur des roulettes] Lorsqu'un joueur et une chaise entrent en collision, le joueur s'assoit et est converti en produit, puis se relève.

Jouons! Nous commencerons avec 5 chaises (enzymes) et 100 joueurs (substrats) dans une grande salle. Chaque minute nous compterons le nombre de personnes qui ont contacté et se sont assises sur une chaise (transformée en produit). Ensuite, nous tracerons [produit] en fonction du temps (min).

graphique : produit formé en fonction du temps

La pente de ce graphique nous donnera la vitesse ou la vitesse du produit de réaction formé par minute. Pour vous donner un exemple de la vitesse de certaines réactions catalysées par des enzymes, consultez le tableau suivant :

Vitesse de certaines enzymes sélectionnées
Enzyme Taux de réaction (# produit de molécules formé par enzyme par minute)
anhydrase carbonique 36,000,000
catalase 5,600,000
β-amylase 1,100,000
succinate déshydrogénase 1150

Ainsi, il est évident que les enzymes peuvent vraiment accélérer la vitesse d'une réaction !


VII. Facteurs qui influencent la vitesse des réactions enzymatiques

A. Concentration enzymatique.
Pour une quantité constante de substrat - plus il y a d'enzymes, plus il y a de sites actifs, plus il se forme de produit par unité de temps (plus la vitesse de réaction est élevée). Modèle de chaise : pour simuler l'effet de la concentration d'enzymes sur la vitesse de réaction, commençons par 2 chaises (enzymes) et 100 joueurs (substrats) dans une grande salle. Ensuite, chaque minute pendant une heure, nous compterons le nombre de personnes qui ont trouvé et se sont assises sur une chaise. Nous pouvons ensuite tracer le [produit] en fonction du temps. Répéter avec 5, 10 et 100 chaises (enzymes).

graphique : produit formé en fonction du temps (pour plusieurs concentrations enzymatiques)

Nous pouvons maintenant calculer la pente de chaque ligne pour nous donner la vitesse de réaction ([produit formé]/minute) pour chaque concentration enzymatique. Maintenant, nous pouvons tracer le taux de réaction en fonction de la concentration en enzymes.

graphique : vitesse de réaction en fonction de la concentration enzymatique

Conclusion : Plus il y a de chaises, moins il faudra de temps à une personne pour en rencontrer une. Plus il y a d'enzymes, plus il y a de sites actifs, plus la vitesse de réaction est élevée.

B. Concentration du substrat.
Pour une concentration en enzyme constante - à mesure que la concentration du substrat augmente, la vitesse de réaction augmente jusqu'à ce qu'un niveau de saturation du substrat soit atteint. À ce point, quelle que soit la quantité ajoutée, il n'y aura pas d'augmentation supplémentaire de la vitesse. Modèle de chaise : commencez avec 10 chaises et 10 joueurs. Chaque minute pendant une heure, enregistrez le nombre de joueurs (substrats) qui trouvent et s'assoient sur une chaise (enzyme). Tracez le produit formé (nombre de personnes assises en fonction du temps). Répétez avec 20, 50 et 100 joueurs.
graphique : produit formé en fonction du temps (pour plusieurs concentrations de substrat

Maintenant, calculez la pente de chaque ligne pour obtenir une vitesse de réaction, puis tracez la vitesse de réaction en fonction de la concentration du substrat.

graphique : vitesse de réaction en fonction de la concentration du substrat

Conclusions : Au fur et à mesure que le nombre de joueurs augmente, la probabilité de trouver rapidement une chaise augmente. Donc le taux augmente. À de faibles concentrations de substrat, l'étape limitante consiste à trouver une chaise. A des concentrations plus élevées, l'étape limitant la vitesse est la vitesse de conversion de l'enzyme en produit.

(Les trois prochains paragraphes ne sont pas sur l'examen) Deux mesures de l'efficacité d'une réaction catalysée par une enzyme sont Vmax et Km. Vmax = vitesse maximale de réaction. Km = concentration de substrat qui donne la moitié de la vitesse de réaction maximale. Ceux-ci peuvent être trouvés graphiquement. Km pour de nombreuses enzymes va de 1 mM à 0,1 uM.

Sur la base de la relation entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat dans le graphique ci-dessus, Michaelis et Menton ont dérivé l'équation suivante :

La beauté de cette équation est que si nous connaissons la concentration de substrat pour une enzyme donnée, nous pouvons calculer sa vitesse prédite. En pratique, il peut être difficile de déterminer Km et Vmax à partir du graphique. Cependant, en utilisant l'équation de Michaelis-Menten, Lineweaver et Burk ont ​​réalisé que si un graphique de 1/V vs 1/[S] est tracé, l'intersection X est l'inverse négatif de Km et l'intersection Y donne l'inverse de la vitesse. L'un des avantages de faire un tracé "double réciproque" est que le résultat est une ligne droite et que Km et Vmax sont faciles à déterminer.

C. Température
À mesure que la température augmente, la vitesse de réaction augmente également, car vous chauffez les molécules et augmentez la probabilité d'une collision. Chaque enzyme a un optimum de température unique. Par exemple, les bactéries thermophiles peuvent tolérer des températures extrêmement chaudes contrairement à d'autres organismes. Le taux diminue rapidement après l'optimum parce que l'enzyme se dénature - perd sa forme normale (native), ce qui modifie à son tour la forme du site actif, le rendant moins favorable à la réaction. Modèle de chaise : Imaginez 10 chaises et 100 joueurs. Jouez le jeu à température ambiante. Répétez un 0 C et 30 et 100 C. Imaginez que tout bouge lentement aux températures froides. Et, ce n'est pas trop agréable à 100. Hmmmm…le modèle ne fonctionne pas trop bien pour celui-ci !

D. pH.
Chaque enzyme a un optimum de température unique. Un pH supérieur ou inférieur à l'optimum entraîne des vitesses de réaction réduites. Le pH provoque des changements dans la structure de l'enzyme (affecte les liaisons sensibles au pH qui maintiennent l'enzyme dans sa forme 3D) et, par conséquent, modifie la forme du site actif. Ainsi, la réaction devient plus ou moins favorable pour que la réaction se produise.

E. Inhibiteurs enzymatiques.
Il existe deux groupes de molécules qui inhibent les réactions chimiques : compétitives et non compétitives.

1. Inhibiteurs compétitifs.
Ceux-ci entrent en compétition avec le substrat du site actif. Ces inhibiteurs ont typiquement une structure chimique similaire au substrat normal. Quelques exemples : (a) la succinique déshydrogénase convertit l'acide succinique en acide fumarique. L'acide malonique est un inhibiteur compétitif (b) la ribulose bisphosphate carboxylase lie le dioxyde de carbone à la RuBP. L'oxygène est un inhibiteur compétitif.

2. Inhibiteurs non compétitifs.
Ces molécules se lient à un site de l'enzyme autre que le site actif. La liaison provoque des changements dans la forme (conformation) de l'enzyme, qui à son tour modifie la forme du site actif, et donc l'activité. Exemples : (a) Liaisons Hg et disulfure (les Chapeliers fous et le mercure)

F. Contrôle enzymatique du métabolisme

1. Effecteurs allostériques.
Ceux-ci se lient à un site (site allostérique) autre que le site actif et provoquent une modification (légère) du site actif. Ces changements amélioreront ou inhiberont la réaction. Ceux-ci sont utilisés pour réguler le taux des processus métaboliques.

2. Disponibilité des cofacteurs/coenzymes.
Ce sont des substances inorganiques et organiques, respectivement, qui sont requises par l'enzyme, en plus du substrat, pour l'activité. Les vitamines sont des coenzymes importantes. De nombreux ions métalliques sont des cofacteurs enzymatiques. Les cofacteurs et les coenzymes peuvent être liés de manière lâche ou étroite à l'enzyme.

3. Présence de facteurs d'activation.
Certaines enzymes nécessitent une activation. Par exemple, le pepsinogène doit être converti en pepsine. De nombreuses enzymes de la photosynthèse sont activées par la lumière.

4. Coopérativité
La liaison d'un substrat à l'enzyme améliore la capacité de l'enzyme à se lier à d'autres substrats.

5. Inhibition de la rétroaction - un produit final inhibe une enzyme dans sa voie

6. Complexes multi-enzymatiques et compartimentation membranaire.

VIII. L'importance des enzymes (pas testé directement à l'examen)

  • La transaminase glutamique oxaloacétique sérique (SGOT) se trouve dans les tissus à activité métabolique élevée (cœur, foie, pancréas, muscle) et est libérée après une blessure. C'est donc un bon indicateur d'infarctus du myocarde (IM, crise cardiaque) et de maladie du foie (cirrhose, hépatite)
  • La transaminase glutamique pyruvique sérique (SGPT) se trouve dans le foie, le cœur, les muscles, les reins et est particulièrement diagnostique pour les maladies du foie
  • La lactique déshydrogénase (LDH) est présente dans une grande variété de tissus et indique la mort et la fuite cellulaires. Il est utilisé pour confirmer un diagnostic d'IM. Il y a cinq 5 isozymes : 1,2 = MI, 3=pulmonaire, 5=foie
  • La créatine phosphokinase (CPK) se trouve dans le cœur et le muscle squelettique et est libérée lors d'une lésion du myocarde et du muscle squelettique
  • Phosphatase acide - qui a une large distribution, en particulier. le foie, la rate, les reins, les globules rouges et la prostate et
  • La phosphatase alcaline - se trouve dans les os, le foie et le placenta fonctionne mieux à pH 9, et indique une maladie du foie/des os.

B. Plusieurs maladies humaines sont causées par une déficience en une enzyme clé dans une voie biochimique.
En d'autres termes, ces conditions sont le résultat d'une activité métabolique anormale. Les exemples incluent la phénylcétonurie et l'albinisme.

C. Une étude de cas.
Il y a plusieurs années, j'ai eu un bilan sanguin complet qui comprenait des tests pour SGOT et CPK. Mon niveau de CPK était astronomiquement élevé, mais le niveau de SGOT était normal. Ma santé était normale. Comment expliquez-vous ces résultats ?

D. Quelques leçons à retenir :
(1) Certaines enzymes peuvent servir de marqueurs cliniques pour certains troubles humains (2) Certaines enzymes ont une distribution restreinte chez un individu (c. (souvenez-vous du dernier semestre) (4) Une conclusion finale, des plus excellentes - Des enzymes fonctionnant correctement sont cruciales pour la survie.

VIII. Les enzymes commercialement importantes comprennent (pas testé directement à l'examen)

  • amylase - brassage - convertir l'amidon en sucre fermentescible
  • invertase - miel artificiel - convertit le saccharose en glucose et en fructose
  • lactase - crème glacée - empêche la cristallisation du lactose
  • naringinase - agrumes - élimine la naringine au goût amer
  • enzymes pectiques - café - couche de fève
  • enzymes pectiques - jus - améliorent le rendement en jus
  • enzymes pectiques - vin - clarification
  • protéases - brassage - aide à la filtration et à la clarification
  • présure - fromage - caséine coagulée
  • catalase - lait - destruction de H2O2
  • protéases - détergents - aide à la lessive
  • photographie - récupération d'argent à partir de pellicules usagées

IX. Quelques enzymes amusantes (pas testé directement à l'examen)

A. Rennin
Casse certaines liaisons de la caséine, la principale protéine du lait, la convertissant en paracaséine. La paracaséine est insoluble et précipite hors de la solution, coagulant ou caillant le lait. In vivo, cette enzyme a pour fonction de ralentir le passage des protéines du lait dans le tube digestif pour améliorer la digestion. La rénine utilisée dans la fabrication du fromage était traditionnellement obtenue à partir du quatrième estomac d'un veau ou d'un autre bovin (à sabots), mais elle est maintenant obtenue principalement à partir de fermentations microbiennes (nom commercial de la rennilase).

B. Amylase.
Catalyse l'hydrolyse de l'amidon en maltose. L'amidon est un polymère du glucose, le maltose est un disaccharide du glucose. L'amylase est présente dans la salive où elle sert à amorcer la dégradation de l'amidon alimentaire. Il est également abondant dans les graines où il est utilisé pour décomposer l'amidon utilisé pour la germination.

C. Bromelin.
Enzyme de digestion des protéines dans l'ananas (papaïne de papaye). C'est la raison pour laquelle vous ne pouvez pas faire de la gelée à partir d'ananas frais.


Voir la vidéo: PAHA ON EDELLEEN TÄÄLLÄ KAUHEA YÖ KAUHEASSA TALOSSA (Juillet 2022).


Commentaires:

  1. Standish

    Je comprends ce problème. Vous pouvez discuter.

  2. Eskor

    Ce n'est pas dommage d'imprimer un tel post, on trouve rarement ça sur internet, merci !

  3. Salvatore

    Vous avez certainement raison. Quelque chose y est et c'est une excellente pensée. Je t'encourage.

  4. Vukus

    Idée admirable et c'est opportun

  5. Leandre

    J'ai trouvé la réponse à votre question dans google.com

  6. Nickolaus

    Dites-moi, s'il vous plaît - où puis-je trouver plus d'informations sur ce sujet?



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