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Quelle est la différence entre une protéine et un facteur ?

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En termes de nomenclature/sémantique, pourquoi certaines protéines sont-elles nommées protéines et certains facteurs nommés ?

J'ai révisé l'ADN eucaryote et j'ai rencontré des protéines qui semblent remplir à peu près la même fonction, mais qui portent des noms différents. Par exemple,

  • Activateur de réplication protéine
  • Licence de réplication les facteurs
  • Réplication protéine UNE
  • Réplication facteur C
  • Transcriptionnel facteur
  • Initiation à la traduction eucaryote facteur

TLDR : Pour autant que je sache, il n'y a aucune raison spécifique pour laquelle certaines protéines sont appelées « facteurs » ; c'est juste une question de nom qui a été choisi.


"Protéine" est un terme spécifique signifiant une longue chaîne d'acides aminés. Ils ont généralement au moins 50 acides aminés de long.

A l'inverse, le mot "facteur" est un terme assez vague et est aussi large que même être "un élément de quelque chose". Donc, essentiellement n'importe quoi en biologie d'un produit chimique à la température pourrait être appelé un facteur.

Dans le contexte de la biochimie, un facteur est une "substance qui participe à une réaction biochimique… … ou à un processus". Cela pourrait inclure tout, des protéines et des enzymes (par exemple, EGF), aux produits chimiques non protéiques tels que les substrats, les cofacteurs. Même Ca$^{2+}$ (facteur de coagulation IV) et monoxyde d'azote/acide arachidonique/etc. (EDHF) tombe sous ce parapluie - un seul ion est à peu près aussi loin d'une protéine qu'il est possible d'obtenir ! Tant de protéines reçoivent également l'étiquette de "facteur". En fait, la protéine C a été nommée à la fois "Protéine C" et "coagulation sanguine facteur XIV".

L'une des raisons pour lesquelles diverses protéines ont été appelées « facteurs » est que le mot facteur était utilisé pour désigner les gènes. Je suppose qu'une autre raison pourrait être que certains noms et acronymes étaient déjà en place. Par exemple, protéine C contre facteur C ou CREB-liaison protéine (CBP) vs. liaison principale facteur (CBF).

Mais tant que la dénomination des protéines est standardisée, je ne vois aucune raison pour laquelle nous ne devrions pas utiliser uniquement des acronymes pour décrire les protéines. Après tout, les noms de protéines peuvent être trompeurs (par exemple, Sonic Hedgehog), et il existe une grande confusion dans la littérature entre les noms de protéines.


Réponse courte

Il n'y a pas de convention de dénomination convenue pour les protéines - il existe des normes approximatives car dans le langage, les gens essaient généralement de transmettre leurs idées d'une manière que les autres peuvent comprendre, mais cela ne signifie pas nécessairement des règles fixes.

Réponse plus longue

Je pense qu'il est important de reconnaître que le processus pour comprendre ce que font les protéines n'est pas toujours simple. Le plus souvent, la fonction d'une protéine est d'abord comprise en voyant que se passe-t-il si cette protéine est absente (et parfois surexprimé).

La terminologie facteur implique qu'une protéine module un processus ou au moins n'est pas en soi suffisant pour un processus. C'est-à-dire qu'il est nommé parce que lorsqu'il a été omis, un autre processus mesurable a changé. Cela implique peut-être quelque chose qui a pour fonction principale de se lier, plutôt que de catalyser une réaction chimique, ou du moins que le mécanisme d'action réel n'est pas encore connu au moment de la dénomination.

Vous ne vous attendriez pas, par exemple, à ce qu'une enzyme avec une cible connue soit appelée facteur : il est plus probable qu'elle soit nommée en fonction de sa cible et du type de réaction catalysée.

Cependant, il est possible qu'un nom colle à partir d'une compréhension moins complète. Quelque chose pourrait être appelé un facteur initialement en raison de la façon dont il influence un processus, mais la contribution réelle n'est comprise que plus tard. Juste pour un exemple, prenons le facteur de complément I. Initialement nommé parce qu'il avait un certain rôle dans le système du complément, on sait maintenant qu'il clive enzymatiquement une autre protéine.

Surtout, il n'est pas une pure terminologie ici ou convention de nommage cohérente : dans la plupart des cas, cela revient à la première personne à décrire la protéine qui en a discuté. Certaines protéines sont nommées (de manière controversée, j'ajouterai) des choses comme Sonic hedgehog - liées à la voie de signalisation Hedgehog du même nom qui est toutes nommées en raison de la description créative d'une personne / d'un groupe d'un phénotype de mouche des fruits apparenté.

Nommer quelque chose "protéine" identifie simplement qu'il s'agit d'une protéine, un peu plus.


Réponse courte
Tous les facteurs sont des protéines, toutes les protéines ne sont pas des facteurs

Fond
Un facteur est généralement une petite protéine qui régule une protéine cible plus grande directement en s'associant spécifiquement à elle, ou indirectement en affectant son substrat. Par exemple, les facteurs protéiques jouent un rôle clé dans la synthèse des protéines (Berg et al., 2002) et voir Fig. 1. :

  • Un facteur d'initiation se lie au ribosome multi-sous-unité beaucoup plus gros et plus complexe lors de l'initiation de la traduction, une partie de la biosynthèse des protéines (fig. 1);
  • UNE facteur de libération termine la traduction par le ribosome en reconnaissant le codon de terminaison ou le codon d'arrêt dans une séquence d'ARNm
  • UNE le facteur de transcription est une protéine qui régule l'ARN polymérase beaucoup plus complexe et plus grosse. Les facteurs de transcription contrôlent le taux de transcription de l'information génétique de l'ADN à l'ARN messager, en se liant à une séquence d'ADN spécifique.

Référence
-Berg et al., Biochimie, 5e éd. New York : Freeman (2002)
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Fig. 1. Les facteurs d'initiation sont des protéines relativement petites qui interagissent avec le grand complexe ribosomique multi-sous-unités. source: Concepts de génétique


Il y a au moins deux raisons pour lesquelles certains composés ont été historiquement nommés de la manière "fonction-facteur'.

  1. Quand vous avez une préparation impure qui exerce une fonction biologique mais ne connais pas la nature chimique du composant responsable est.

Par exemple un inconnu facteur de croissance, pourrait être une protéine, mais cela pourrait aussi être un stéroïde, etc.

  1. En tant que volontaire contrairement à l'enzyme souligner que l'activité n'est pas catalytique. Le point ici n'est pas l'opposition à un autre type de protéine.

Par exemple, dans la synthèse d'ADN ou d'ARN, vous avez les enzymes réelles (ADN et ARN polymérases) qui agissent de manière catalytique pour former des liaisons phosphodiester, puis diverses protéines accessoires nécessaires pour se lier à des régions spécifiques de l'ADN, mais ne catalysent aucune réaction chimique. . Dans ce cas, le mot « protéine » ne distingue pas la molécule d'une enzyme.

Dans les cas où la nécessité de faire de telles distinctions n'est pas évidente pour un scientifique qui a établi la nature protéique d'une activité, il peut avoir choisi de la désigner protéines pour plus de précision.

Coda

Lorsqu'un domaine a suffisamment mûri, il y a souvent une initiative de rationalisation de la nomenclature. Les auteurs de la nomenclature s'y opposent fréquemment. À cet égard, Fritz Lipmann aurait dit que « changer de nom, c'est réécrire l'histoire ».


Différence entre cofacteur et coenzyme

La différence entre cofacteur et coenzyme est principalement due aux facteurs suivants:
Nature chimique: Les cofacteurs constituent un grand groupe de molécules auxiliaires qui peuvent être inorganiques et organiques, tandis que les cofacteurs sont simplement les petites molécules organiques.
Fonction: Les coenzymes agissent de manière significative comme matériau de support pour convertir la protéine inactive (Apoenzyme) en sa forme active (Holoenzyme). En revanche, les cofacteurs ne font que fixer la réaction enzymatique à l'intérieur d'une cellule.

Le cofacteur et la coenzyme sont des termes importants pour étudier les propriétés chimiques et physiques d'une enzyme. Il est important de noter que les cofacteurs ou coenzymes ne se fixent qu'aux types d'enzymes conjuguées qui contiennent également une région non protéique. Par conséquent, les enzymes simples qui contiennent entièrement des acides aminés ne nécessitent aucun support supplémentaire pour montrer leur activité catalytique.


Bonnes protéines vs. Mauvaises protéines

Obtenir un corps maigre et des abdos de type Kevlar ne se produit pas automatiquement. Cela demande un travail acharné et du temps passé au gymnase, ainsi qu'une alimentation riche en protéines.

Tant que c'est le bon type de protéine.

Tout le monde sait que les graisses sont mauvaises et que les glucides sont suspects, mais les protéines ne peuvent pas faire de mal, du moins c'est ce que nous pensions. Bien que de nombreuses protéines soient bonnes, certaines peuvent être mauvaises pour votre santé.

Depuis la fin des années 1990, le régime Atkins et d'autres modes, comme le régime South Beach, ont popularisé les plans de repas riches en protéines et faibles en glucides. En conséquence, la consommation d'aliments riches en protéines a considérablement augmenté. Les Journal d'affaires de la nutrition à San Diego a estimé qu'en 2004, les Américains ont dépensé environ 1,2 milliard de dollars en suppléments protéinés et 2 milliards de dollars supplémentaires en barres protéinées. Le ministère du Commerce rapporte que la consommation de poisson par habitant est en hausse de 4,5%, tout comme la consommation de bœuf, qui a augmenté de 25% entre 1998 et 2004, selon la National Cattleman's Beef Association.

Mais tout le bœuf n'est pas pareil : il y a un monde de différence entre un cheeseburger gras et un bifteck de surlonge maigre. Mais les Américains prennent toujours des décisions alimentaires malsaines. En fait, les gens aux États-Unis n'ont jamais été en moins bonne santé. Avec près de 70% de la population en surpoids, il semble que les gens soient plus confus qu'informés sur ce qu'ils devraient manger.

Premièrement, nous savons tous que les protéines sont censées être bonnes pour nous, mais à quoi servent-elles exactement ? Les protéines sont essentielles à une alimentation équilibrée, car elles renforcent les muscles et le collagène. Selon le directeur de la promotion de la santé et de la communication à l'Université Harvard, Dr Lilian Cheung, la protéine est la pierre angulaire des enzymes, des hormones, des facteurs immunitaires et de nombreuses autres molécules essentielles à l'organisme. Le magazine en ligne de Harvard, Source nutritionnelle, déclare: "Les adultes ont besoin d'au moins un gramme de protéines par kilogramme de poids corporel par jour pour éviter de décomposer lentement leurs propres tissus."

Cela signifie qu'une personne pesant 140 livres devrait consommer environ 63 grammes de protéines par jour, l'équivalent de deux gros filets de poulet, ce qui, pour la plupart des gens, n'est pas un problème. La perte de poids découle d'un processus appelé cétose, qui est à la base du régime Atkins, dans lequel, si tout l'amidon est retiré de l'alimentation, le corps commencera à libérer de la graisse - au lieu de la stocker - puis à brûler comme carburant. Mais cela ne veut pas dire que plus vous mangez de protéines, plus vous perdez de graisse, car au final, les protéines contiennent toujours des calories - même en petites quantités - et une fois transformées en graisse, le corps ne sera plus capable de tout brûler d'un coup. Perdre du poids, c'est dépenser plus de calories que vous n'en consommez.

Le ministère de l'Agriculture des États-Unis affirme que l'Américain moyen consomme déjà plus que suffisamment de protéines - parfois beaucoup plus, bien qu'aucune étude n'indique qu'une trop grande quantité de protéines est mauvaise pour la santé. Ce qui peut être mauvais, cependant, c'est la façon dont vous ingérez cette protéine. Après tout, tout aliment consommé en excès - qu'il s'agisse de protéines, de glucides ou de graisses - est malsain.

L'astuce consiste à apprendre les bonnes protéines des mauvaises, et combien vous en avez besoin.

"Ce qui rend une protéine bonne, c'est sa base nutritive, la façon dont elle a été élevée et cultivée, sa valeur en acides gras oméga-3 et si elle est riche ou pauvre en graisses saturées", explique Oz Garcia, nutritionniste et auteur de Regardez et sentez-vous fabuleux pour toujours. Les acides gras oméga-3 sont un type de graisse polyinsaturée - une bonne graisse - que l'on trouve principalement dans le poisson, qui a des propriétés curatives pour les patients atteints de maladie cardiaque.

Les produits à base de soja sont étonnamment controversés. Alors que les produits à base de soja étaient principalement destinés aux végétariens stricts et aux intolérants au lactose, il a maintenant pris sa place dans le rayon des produits laitiers en tant que type de «super aliment», car il s'agit d'une protéine d'origine végétale qui contient de nombreux nutriments. . Le soja fait son chemin dans plus d'articles que le lait de soja, et certains nutritionnistes avertissent qu'en avoir trop pourrait avoir des effets secondaires hormonaux. C'est parce que le soja contient des composés phytochimiques et des phytoestrogènes, qui sont excellents pour les femmes en ménopause, mais pas si bons pour la personne moyenne.

La meilleure façon de rester en bonne santé est d'avoir une alimentation équilibrée, qui fournit des quantités suffisantes de nutriments essentiels et laisse une personne rassasiée après avoir mangé. En fait, la plupart des aliments combinent naturellement protéines, glucides et lipides, c'est pourquoi un régime pauvre en glucides ou sans glucides est irréaliste.

"Je dis à mes clients qu'une tasse de riz cuit contient cinq grammes de protéines, même si nous considérons le riz comme un aliment" en glucides ", et que les spaghettis contiennent environ sept grammes de protéines", explique Anne Collins, nutritionniste et fondatrice de annecollins.com. "C'est pourquoi je préconise fortement une alimentation équilibrée."

Ce qui est une excellente nouvelle pour les amateurs de viande rouge, ainsi que pour les fanatiques de poisson et les amateurs d'œufs, car une alimentation saine ne doit pas se limiter aux poitrines de poulet et aux hamburgers aux céréales. Griller une tranche de filet de bœuf maigre sans sauce épaisse ni accompagnements gras est un bon moyen d'obtenir des protéines. Et bien que les œufs aient été mal vus dans le passé, ils peuvent en fait être un bon complément à un régime, tant que le jaune, qui contient la majeure partie des graisses et du cholestérol, est éliminé.

Pour en savoir plus sur les protéines qui sont bonnes et mauvaises pour vous, suivez les liens ci-dessous.


4 niveaux de structure protéique (avec diagramme)

Par convention, quatre niveaux d'organisation protéique peuvent être identifiés, appelés structures primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire de la protéine.

1. Structure protéique primaire:

Les acides aminés successifs formant le squelette d'une chaîne polypeptidique sont liés entre eux par des liaisons peptidiques et on pense que ce sont les seules associations covalentes qui se produisent entre les acides aminés successifs.

La structure primaire d'une protéine est l'ordre de ces acides aminés dans le squelette de chacune des chaînes polypeptidiques comprenant la molécule.

La structure primaire d'une chaîne polypeptidique est délimitée en commençant par l'acide aminé occupant l'extrémité N-terminale du polypeptide. Pour plus de commodité, chaque acide aminé est identifié à l'aide de son abréviation spécifique. La première protéine dont la structure primaire a été déterminée était l'hormone insuline, une protéine relativement petite ne contenant que 51 acides aminés.

La molécule d'insuline se compose de deux chaînes polypeptidiques appelées la chaîne A (21 acides aminés de long) et la chaîne B (30 acides aminés de long). La structure de l'insuline est illustrée à la figure 4-16 et révèle encore une autre facette des associations covalentes qui peuvent exister dans les protéines.

Les chaînes A et B de l'insuline sont liées entre elles par deux ponts disulfure et un troisième pont disulfure se produit dans la chaîne A. Comme le montre la figure 4-17, les ponts disulfure sont formés par l'élimination de l'hydrogène des groupes sulfhydryle des chaînes latérales de deux résidus cystéine.

Lorsque la structure primaire d'une chaîne polypeptidique est déterminée chimiquement, il est d'usage de déterminer simultanément quels résidus cystéine de la structure sont impliqués dans la formation des ponts disulfures. Depuis l'élucidation de la structure primaire de l'insuline en 1953 par F. Sanger (pour qui Sanger a reçu un prix Nobel), plusieurs centaines de protéines ont été entièrement séquencées, beaucoup d'entre elles considérablement plus grandes que l'insuline. Parmi les protéines entièrement séquencées, on trouve près de 100 formes d'hémoglobine, la protéine transportant l'oxygène dans le sang des vertébrés.

Des études sur l'hémoglobine ont révélé des faits fascinants concernant l'évolution des protéines apparentées et la manière dont différentes chaînes polypeptidiques d'une protéine interagissent les unes avec les autres dans l'activité biologique de la molécule.

Variété inhérente de structures primaires de protéines :

La diversité des acides aminés qui peuvent être inclus dans les protéines fournit un nombre énorme de structures primaires différentes. Considérons, par exemple, la variété mathématique qui est possible dans une chaîne polypeptidique composée de 61 acides aminés (et cela serait considéré comme une protéine relativement petite). Chacune des 61 positions de résidus peut être occupée par l'un quelconque des 20 acides aminés différents.

Par conséquent, au total, il y aurait 2061 molécules polypeptidiques possibles (c'est-à-dire que 2061 structures primaires différentes sont possibles). Maintenant, 20 61 = 2,3 x 10 79 , et parce qu'il a été estimé que l'univers entier contient 0,9 x 10 79 atomes, il y a une plus grande variété potentielle dans une chaîne polypeptidique longue de 61 acides aminés qu'il n'y a d'atomes dans l'univers !

Structure de la protéine secondaire:

Lors de la description de la structure primaire d'une protéine, l'ordre des acides aminés dans chaque chaîne polypeptidique, mais pas la forme tridimensionnelle résultante, est pris en compte. La forme tridimensionnelle est prise en compte à partir de la structure secondaire.

La structure secondaire d'une protéine décrit toutes les relations spatiales périodiques au sein de chacune des chaînes polypeptidiques, telles que :

(1) Les emplacements et l'étendue des régions de chaque chaîne qui sont organisées en hélices et

(2) Le type d'hélices présentes.

Parmi les structures périodiques courantes dans les chaînes polypeptidiques figurent les alpha, pi et 310 hélices discutées plus tôt et les diverses conformations bêta. Dans les protéines globulaires, il n'est pas rare que la moitié de tous les résidus de chaque polypeptide soient organisés en une ou plusieurs structures secondaires spécifiques.

Pour plus de commodité, les divers segments d'une chaîne polypeptidique peuvent se voir attribuer une nomenclature spécifique. En commençant à l'extrémité N-terminale, les régions hélicoïdales sont désignées par les lettres A, B, C, D, et ainsi de suite, et les acides aminés dans chaque hélice reçoivent des numéros (par exemple, C1, C2, C3, etc.). Les régions inter-hélicoïdales de chaque chaîne sont désignées par les lettres des hélices adjacentes (c'est-à-dire les régions non hélicoïdales AB, BC, CD, etc.) , BC3, etc.).

La région non hélicoïdale à l'extrémité N-terminale (si en effet l'extrémité N-terminale ne fait pas partie d'une hélice) est notée NA et ses acides aminés sont numérotés consécutivement (NA1, NA2, NA3, etc.). S'il existe un segment non hélicoïdal à l'extrémité C-terminale, il est identifié sur la base de la dernière hélice. Par exemple, dans une chaîne polypeptidique contenant huit hélices (A à H), un segment non hélicoïdal à l'extrémité C-terminale serait identifié comme HC (et ses acides aminés numérotés HC1, HC2, HC3, etc.). En utilisant ce type de nomenclature, la position spécifique de tout acide aminé peut être identifiée (voir Fig. 4-18).

Structure protéique tertiaire:

La structure de la protéine tertiaire fait référence à la manière dont les régions hélicoïdales et non hélicoïdales d'un polypeptide sont repliées sur elles-mêmes pour ajouter encore un autre ordre de forme à la molécule. Dans les protéines globulaires, ce sont les régions non hélicoïdales qui permettent le repliement. Le repliement d'une chaîne polypeptidique n'est pas aléatoire mais se produit d'une manière spécifique, conférant ainsi certaines propriétés stériques à la protéine.

Bien avant que la structure atomique tridimensionnelle de la première protéine ne soit élaborée, W. Kauzmann avait anticipé les principes généraux qui régiraient la forme globale d'une protéine. Kauzmann a prédit en 1959 que tous les groupes polaires de la protéine interagiraient les uns avec les autres ou seraient solvatés par l'eau environnante et que ces considérations d'entropie rassembleraient les parties non polaires de la protéine à l'intérieur de la molécule.

Ce type de repliement spécifique est obtenu et maintenu par une variété d'interactions entre une partie de la chaîne polypeptidique et une autre et entre le polypeptide et les molécules d'eau voisines.

Les interactions comprennent :

(1) Liaisons ioniques ou ponts salins,

Liaisons ioniques (ponts de sel) :

Dans les solutions aqueuses, la plupart des acides aminés se présentent à l'état ionisé (ou dissocié). Par exemple, la plupart des molécules de glycine existent sous la forme suivante lorsque la glycine est dissoute dans l'eau :

Sous cette forme, un ion hydrogène (c'est-à-dire un proton) a été dissocié du groupe -carboxyle et un autre a été éliminé de l'eau environnante par le groupe a-amino. L'ion résultant est appelé un zwitterion car il porte deux types de charge différents : positif et négatif. Notez que bien qu'ayant les deux types de charge, la molécule de glycine n'a pas de charge nette.

L'acide aminé acide acide aspartique a la forme zwitterionique suivante :

Dans ce cas, l'acide aspartique porte une charge positive et deux charges négatives et a donc une charge nette (c'est-à-dire -1). L'acide glutamique se comporte de manière similaire.

Enfin, l'acide aminé basique lysine donne le zwitterion suivant en solution :

Sous cette forme, la lysine porte deux charges positives et une charge négative et a une charge positive nette (c'est-à-dire +1).

Dans les chaînes polypeptidiques, les groupes a-amino et a-carboxyle de tous les acides aminés, à l'exception de ceux qui sont aux extrémités n et c, sont impliqués dans les liaisons peptidiques. Par conséquent, sauf aux extrémités de la chaîne polypeptidique, ces groupes ne sont pas ionisés et n'apportent aucune charge au polypeptide.

Cependant, les chaînes latérales des acides aminés acides et basiques (ainsi que certains autres) peuvent contribuer à des charges positives et négatives le long du polypeptide si les conditions de pH local ou la nature des autres chaînes latérales dans la région du tertiaire structure permettent la dissociation ou la protonation.

L'attraction électrostatique entre des chaînes latérales chargées de manière opposée d'acides aminés d'un polypeptide peut rapprocher ces régions de la chaîne et stabiliser leurs positions les unes par rapport aux autres. Les liaisons ainsi formées sont appelées liaisons ioniques ou ponts salins (également liaisons salines).

Il est également possible que des chaînes latérales ionisées d'acides aminés à l'intérieur de la molécule réagissent avec l'eau et se lient, et dans de nombreuses protéines, une certaine quantité d'eau est retenue en permanence dans la molécule par de telles interactions. Étant donné que les ions sels (par exemple, Na + et Cl – ) sont également présents dans l'environnement de la plupart des protéines, ils peuvent également jouer un rôle dans la formation de liaisons ioniques entre différents groupes ionisés à l'intérieur de la molécule. Des liaisons ioniques se produisent également entre les chaînes latérales chargées qui se projettent depuis la surface des protéines et les ions d'eau et de sel environnants. Les différents types de liaisons ioniques sont illustrés à la figure 4-19.

Les liaisons hydrogène formées entre les atomes d'hydrogène a-amino et les atomes d'oxygène a-carboxyle ont déjà été discutées en relation avec la stabilisation des hélices et des chaînes parallèles de la structure en feuille plissée bêta. Des liaisons hydrogène peuvent également être formées entre les chaînes latérales contenant des groupes carboxyle non dissociés des acides aminés acides et les groupes aminés des acides aminés basiques lysine, tryptophane et histidine.

Les groupes hydroxyle de la sérine, de la théonine et de la tyrosine peuvent également participer à la liaison hydrogène, tout comme les groupes carboxyle et amino secondaires de l'asparagine et de la glutamine. Bien qu'individuellement faibles, ces liaisons contribuent collectivement à la stabilité d'une structure tertiaire spécifique.

Les troisièmes classes d'interactions qui stabilisent la structure des protéines tertiaires sont les liaisons hydrophobes. Ce sont des interactions entre des acides aminés dont les chaînes latérales sont hydrophobes (par exemple, la leucine, l'isoleucine, la valine et les acides aminés aromatiques).

Les chaînes latérales de ces acides aminés sont rapprochées par leurs propriétés hydrophobes mutuelles, s'organisant de manière à avoir un contact minimal avec l'eau environnante. Placés à proximité les uns des autres, les atomes juxtaposés de chaînes latérales distinctes subissent des interactions de van der Waals les uns avec les autres, entraînant la formation de liaisons faibles.

Encore une fois, ce sont le grand nombre de ces interactions qui confèrent la stabilité à la structure. La figure 4-20 décrit la stabilisation d'un repli dans une chaîne polypeptidique par l'association hydrophobe entre deux chaînes latérales de valine.

Parce qu'ils sont covalents, les ponts disulfure sont les liaisons les plus fortes formées entre une partie d'une chaîne polypeptidique et une autre. La nature et la formation de ces liaisons ont déjà été discutées en relation avec la structure primaire de la protéine (voir ci-dessus). De telles liaisons peuvent être formées entre des résidus cysteine ​​dans différentes régions d'un polypeptide (et également entre des résidus cysteine ​​dans différentes chaînes polypeptidiques d'une protéine, voir ci-dessous). Lorsqu'ils se produisent, les ponts disulfure contribuent à une influence stabilisante considérable sur la structure tertiaire.

Les quatre classes de liaisons qui viennent d'être discutées sont représentées ensemble dans la structure protéique tertiaire généralisée schématisée sur la figure 4-21. En examinant ce diagramme, il est important de noter que les liaisons stabilisant le pliage tertiaire peuvent simultanément stabiliser la structure secondaire.

Par exemple, le pont disulfure et les liaisons hydrophobes et électrostatiques qui maintiennent parallèles les hélices supérieure et médiane de la protéine représentée sur la figure 4-21 servent également à empêcher le déroulement de ces deux hélices. Ainsi, de manière générale, des interactions spécifiques entre une partie d'une protéine et une autre peuvent jouer un rôle stabilisateur à plus d'un niveau de la structure de la protéine.

Structure des protéines quaternaires:

De nombreuses protéines sont constituées de plus d'une chaîne polypeptidique. Dans les protéines composées de deux chaînes polypeptidiques ou plus, la structure quaternaire fait référence à l'orientation spécifique de ces chaînes les unes par rapport aux autres et à la nature des interactions qui stabilisent cette orientation. Les chaînes polypeptidiques individuelles de la protéine sont généralement appelées ses sous-unités. Le tableau 4-4 répertorie certaines protéines représentatives composées de sous-unités et donne leurs nombres, désignations et poids moléculaires.

Comme on peut le voir à partir de cet échantillonnage, les protéines peuvent contenir soit un petit nombre de grandes sous-unités (par exemple, thyroglobuliri), un grand nombre de petites sous-unités (par exemple, apoferritine), ou toute combinaison intermédiaire. De plus, dans certaines protéines, les sous-unités sont des chaînes polypeptidiques dont les structures primaires sont identiques les unes aux autres (par exemple, L-arabinose isomérase), alors que dans d'autres, les sous-unités sont différentes (par exemple, l'immunoglobuline G).

Les mêmes classes d'interactions qui contribuent à la stabilité de la structure de la protéine tertiaire servent également à stabiliser l'association quaternaire de sous-unités, à savoir les liaisons ioniques, les liaisons hydrogène, les liaisons hydrophobes et les ponts disulfure. De nombreuses enzymes cellulaires sont composées de sous-unités, et la structure quaternaire qui en résulte est d'une importance fondamentale dans la régulation de l'activité enzymatique.

Les poids moléculaires des protéines composées de sous-unités sont souvent suffisamment élevés pour que les molécules soient vues et étudiées par microscopie électronique de préparations colorées négativement. La microscopie électronique fournit ainsi des informations supplémentaires sur la structure quaternaire, car il est souvent possible de discerner le nombre et l'orientation des sous-unités de la protéine. L'organisation en sous-unités de l'enzyme L-arabinose isomérase est assez évidente dans les microphotographies électroniques de la figure 4-22.

Parmi les groupes de protéines dont les structures quaternaires ont été largement étudiées figurent les hémoglobines et les immunoglobulines. On en sait probablement plus sur la chimie, l'organisation et les fonctions des membres de ces deux groupes que sur toutes les autres protéines combinées.


Quelle est la différence entre un peptide et une protéine ?

Les protéines et les peptides sont des composants fondamentaux des cellules qui remplissent des fonctions biologiques importantes. Les protéines donnent leur forme aux cellules, par exemple, et elles répondent aux signaux transmis par l'environnement extracellulaire. Certains types de peptides jouent un rôle clé dans la régulation des activités d'autres molécules. Structurellement, les protéines et les peptides sont très similaires, étant constitués de chaînes d'acides aminés qui sont maintenues ensemble par des liaisons peptidiques (également appelées liaisons amide). Alors, qu'est-ce qui distingue un peptide d'une protéine ?

Les facteurs distinctifs de base sont la taille et la structure. Les peptides sont plus petits que les protéines. Traditionnellement, les peptides sont définis comme des molécules constituées de 2 à 50 acides aminés, tandis que les protéines sont constituées de 50 acides aminés ou plus. De plus, les peptides ont tendance à avoir une structure moins bien définie que les protéines, qui peuvent adopter des conformations complexes connues sous le nom de structures secondaires, tertiaires et quaternaires. Des distinctions fonctionnelles peuvent également être faites entre les peptides et les protéines.


Il y a aussi des applications agricoles

Bien que la stabilité des peptides soit un défi à surmonter pour l'utilisation humaine, c'est une arme à double tranchant et peut être un avantage dans certaines utilisations agricoles. La vitesse de dégradation des peptides utilisés comme insecticides ou fongicides signifie qu'ils ne vont pas persister dans l'environnement.

Ainsi, créer une plus grande stabilité des peptides peut fonctionner dans les deux sens.

Si la stabilité du peptide peut être adaptée, alors il peut être fait pour qu'il dure assez longtemps pour agir sur la culture, mais aussi pour se dégrader.

Cela signifie que cela ne causerait pas les problèmes à long terme du DDT, par exemple, qui peuvent exister pendant des centaines d'années.


Méthodes

Matériel végétal et conditions de croissance

Nicotiana benthamiana les graines ont été fournies par le Collège des sciences de la vie, Université de Wuhan, Chine. Les Nicotiana benthamiana utilisés dans cette étude ont été cultivés en serre sous lumière artificielle pour maintenir une photopériode de 16 h de lumière et 8 h d'obscurité à 22 ± 2 °C. Pour les expériences BiFC, les feuilles de plantes âgées de 5 semaines ont été utilisées.

Analyse phylogénétique

Les séquences protéiques de PCNA1/2 dans Arabidopsis et PCNA dans le riz ont été identifiés en utilisant le Arabidopsis Base de données Information Resource (TAIR) (https://www.arabidopsis.org/) et la base de données du National Center for Biotechnology Information (NCBI) (https://www.ncbi.nlm.nih.gov/), respectivement. Les séquences d'AtPCNA1/2 et d'OsPCNA ont été utilisées pour rechercher des homologues de PCNA chez d'autres espèces. L'alignement de séquences multiples a été réalisé en utilisant le logiciel DNAMAN. Un arbre de voisinage a été construit à l'aide du logiciel MEGA4.

PCR quantitative en temps réel

L'ARN total de divers tissus a été extrait par RNAiso Plus (TaKaRa, Japon).

La PCR quantitative en temps réel (qRT-PCR) a été réalisée en utilisant TransStart Eco qPCR SuperMix (TransGen, Chine) dans une machine BIO-RAD CFX Connect (BIO-RAD, USA). Au moins trois réplicats biologiques ont été réalisés pour chaque gène, et au moins trois réplicats techniques ont été réalisés pour chaque réplicat biologique. La méthode d'analyse des niveaux d'expression relatifs est la méthode △ △ Ct [50], et la GAPDH et Actine ont été appliqués comme gènes de référence pour Arabidopsis et les gènes PCNA du riz dans l'analyse qRT-PCR, respectivement.

Construction de vecteurs pour l'analyse levure-deux-hybrides et BiFC

Pour construire les vecteurs pour l'analyse Y2H, les cadres de lecture ouverts (ORF) de pleine longueur de Au RFC1/2/3/4/5, OsRFC1/2/3/4/5, AtPCNA1/2 et OsPCNA avec codon stop ont été amplifiés à l'aide de la polymérase KOD-Plus-Neo (TOYOBO, http://www.toyobo-global.com) à l'aide d'amorces spécifiques (Fichier supplémentaire 9). Ensuite, les produits de PCR ont été purifiés à l'aide d'un kit de nettoyage PCR AxyPrep™ (Axygen, http://www.axygen.com.cn) et clonés dans le pGADT7 et pGBKT7 vecteurs, respectivement. De même, les cadres de lecture ouverts (ORF) pleine longueur de Au RFC1/2/3/4/5, OsRFC1/2/3/4/5, AtPCNA1/2 et OsPCNA ont été amplifiés et clonés dans le pCAMBIA-SPYNE et pCAMBIA-SPYCE vecteurs pour le dosage BiFC.

Analyse levure-deux-hybride

Un système levure-deux-hybrides (Clontech, www.takarabio.com) a été utilisé pour tester les interactions entre les protéines AtPCNA1/2 et AtRFC1/2/3/4/5, OsPCNA et OsRFC1/2/3/4/5. La souche de levure AH109 a été transformée avec des combinaisons appropriées de plasmides appâts et proies ainsi que des vecteurs témoins négatifs. Après transformation, les cellules de levure ont été transférées sur des plaques de sélection SD-Leu-Trp suivies d'une incubation de 3 jours à 28°C. Les cellules transformées ont été étalées sur un milieu solide SD-Leu-Trp-His-Ade et incubées pendant 7 jours à 28°C avant analyse.

Dosage BiFC

L'analyse BiFC a été réalisée comme décrit précédemment [51]. Fluorescent signals of YFP were observed under an Olympus FluoView FV1000 confocal microscope to determine whether the two designate proteins could interact with each other. Under the confocal microscope (OLYMPUS Fluoview 1000), YFP signal was excited with an argon laser at a wavelength of 515 nm and emissed at wavelength of between 505 nm and 530 nm.

Accession numbers

The accession numbers of genes used in this study are: AtRFC1 (At5g22010), AtRFC2 (At1g63160), AtRFC3 (At1g77470), AtRFC4 (At1g21690), AtRFC5 (At5g27740), AtPCNA1 (At1g07370), AtPCNA2 (At2g29570), OsRFC1 (Os11g0572100), OsRFC2 (Os12g0176500), OsRFC3 (Os02g0775200), OsRFC4 (Os04g0569000), OsRFC5 (Os03g0792600), OsPCNA (Os02g0805200). The accession numbers of proteins used in this study are: AtPCNA1 (NP_172217.1), AtPCNA2 (NP_180517.1), OsPCNA (XP_015627245.1), HsPCNA (CAG38740.1), ScPCNA (NP_009645.1), ZmPCNA (NP_001105461.1), BnPCNA (NP_001303041.1), CePCNA (NP_500466.3), DmPCNA (XP_002091715.2), DrPCNA (NP_571479.2), GhPCNA (XP_016740519.1), GmPCNA (NP_001241553.1), MmPCNA (NP_035175.1), NbPCNA (CAA10108.1), and PtPCNA (XP_002298328.1).


What are Growth Factors?(Growth Factor Definition)

Growth factors, which generally considered as a subset of cytokines, refer to the diffusible signaling proteins that stimulate cell growth, differentiation, survival, inflammation, and tissue repair. They can be secreted by neighboring cells, distant tissues and glands, or even tumor cells themselves. Normal cells show a requirement for several growth factors to maintain proliferation and viability. Growth advantage is often found for the cells which secrete a growth factor.

Growth factor can exert their stimulation though endocrine, paracrine or autocrine mechanisms. Due to their short half-lives and slow diffusion in intercellular spaces, growth factors usually act locally. Typically, the signal transduction of growth factors is initiated by binding to their receptors on the surface of target cells. The specific instruction conveyed by a growth factor to a particular subpopulation of cells depends on the type of receptors, number of target cell, and the intracellular signal transduction subsequent to factor binding. Moreover, external factors such as the binding ability of a growth factor to extracellular matrices (ECM), ECM degradation, and concentration of the growth factor may have an effect on the ultimate response of a target cell to a specific growth factor.


Contenu

GM-CSF is a monomeric glycoprotein that functions as a cytokine — it is a white blood cell growth factor. [6] GM-CSF stimulates stem cells to produce granulocytes (neutrophils, eosinophils, and basophils) and monocytes. Monocytes exit the circulation and migrate into tissue, whereupon they mature into macrophages and dendritic cells. Thus, it is part of the immune/inflammatory cascade, by which activation of a small number of macrophages can rapidly lead to an increase in their numbers, a process crucial for fighting infection.

GM-CSF also has some effects on mature cells of the immune system. These include, for example, enhancing neutrophil migration and causing an alteration of the receptors expressed on the cells surface. [7]

GM-CSF signals via signal transducer and activator of transcription, STAT5. [8] In macrophages, it has also been shown to signal via STAT3. The cytokine activates macrophages to inhibit fungal survival. It induces deprivation in intracellular free zinc and increases production of reactive oxygen species that culminate in fungal zinc starvation and toxicity. [9] Thus, GM-CSF facilitates development of the immune system and promotes defense against infections.

GM-CSF also plays a role in embryonic development by functioning as an embryokine produced by reproductive tract. [dix]

The human gene has been localized in close proximity to the interleukin 3 gene within a T helper type 2-associated cytokine gene cluster at chromosome region 5q31, which is known to be associated with interstitial deletions in the 5q- syndrome and acute myelogenous leukemia. GM-CSF and IL-3 are separated by an insulator element and thus independently regulated. [11] Other genes in the cluster include those encoding interleukins 4, 5, and 13. [12]

Human granulocyte-macrophage colony-stimulating factor is glycosylated in its mature form.

GM-CSF was first cloned in 1985, and soon afterwards three potential drug products were being made using recombinant DNA technology: molgramostim was made in Escherichia coli and is not glycosylated, sargramostim was made in yeast, has a leucine instead of proline at position 23 and is somewhat glycosylated, and regramostim was made in Chinese hamster ovary cells (CHO) and has more glycosylation than sargramostim. The amount of glycosylation affects how the body interacts with the drug and how the drug interacts with the body. [13]

At that time, Genetics Institute, Inc. was working on molgramostim, [14] Immunex was working on sargramostim (Leukine), [15] and Sandoz was working on regramostim. [16]

Molgramostim was eventually co-developed and co-marketed by Novartis and Schering-Plough under the trade name Leucomax for use in helping white blood cell levels recover following chemotherapy, and in 2002 Novartis sold its rights to Schering-Plough. [17] [18]

Sargramostim was approved by the US FDA in 1991 to accelerate white blood cell recovery following autologous bone marrow transplantation under the trade name Leukine, and passed through several hands, ending up with Genzyme, [19] which was subsequently acquired by Sanofi. Leukine is now owned by Partner Therapeutics (PTx).

Imlygic was approved by the US FDA in October 2015, [20] and in December 2015 by the EMA, as an oncolytic virotherapy, commercialized by Amgen Inc. This oncolytic herpes virus, named Talimogene laherparepvec, has been genetically engineered to express human GM-CSF using the tumor cells machinery. [21]

GM-CSF is found in high levels in joints with rheumatoid arthritis and blocking GM-CSF as a biological target may reduce the inflammation or damage. Some drugs (e.g. otilimab) are being developed to bloquer GM-CSF. [22] In critically ill patients GM-CSF has been trialled as a therapy for the immunosuppression of critical illness, and has shown promise restoring monocyte [23] and neutrophil [24] function, although the impact on patient outcomes is currently unclear and awaits larger studies.

GM-CSF stimulates monocytes and macrophages to produce pro-inflammatory cytokines, including CCL17. [25] Elevated GM-CSF has been shown to contribute to inflammation in inflammatory arthritis, osteoarthritis, colitis asthma, obesity, and COVID-19. [25] [26] [27]

Monoclonal antibodies against GM-CSF are being used as treatment in clinical trials against rheumatoid arthritis, ankylosing spondylitis, and COVID-19. [25]


What is the difference between mRNA and viral vector-based vaccines?

TORONTO -- After the National Advisory Committee on Immunization recently doubled down on its recommendation that mRNA vaccines are “preferred” over their viral vector-based counterparts in the fight against COVID-19, questions have been raised about the vaccines’ differences.

So far, Health Canada has currently authorized the use of four different COVID-19 vaccines made by Pfizer-BioNTech, Moderna, AstraZeneca, and Janssen (Johnson & Johnson’s vaccine division).

The Pfizer-BioNTech and Moderna vaccines use mRNA technology while the AstraZeneca and single-dose J&J shots are considered viral vector-based vaccines.

So what is the difference between mRNA and viral vector-based vaccines and why is NACI recommending one type over the other?

WHAT ARE VIRAL VECTOR-BASED VACCINES?

Viral vector-based vaccines, such as those developed by AstraZeneca and Johnson & Johnson, use a harmless virus, or adenovirus, as a delivery system to trigger the immune system to create antibodies to fight off an infection by SARS-CoV-2, which is the virus that causes COVID-19.

The adenovirus is not SARS-CoV-2 itself, but rather a different, harmless virus that has been manipulated so it’s unable to replicate and cause illness.

Adenoviruses are viruses that cause the common cold and there are many different types, which have been used for decades to deliver instructions for proteins, Health Canada explains on its website.

In the case of COVID-19, the vector virus delivers specific genetic instructions to the cells in the body to produce a harmless piece of SARS-CoV-2 called the spike protein. The cells then display this spike protein and the immune system triggers a response.

As a result, the immune system produces antibodies to the specific spike protein in order to fight off what it thinks is an infection. If the immune system encounters the real SARS-CoV-2 virus and its spike proteins, it will already be prepared to launch a defence against it.

The viral vector-based vaccines are genetically modified so they’re unable to replicate, which means once the antibodies are created, the viral vector is cleared for good.

According to the U.S. Centers for Disease Control and Prevention (CDC), the benefit of viral vector-based vaccines is that they provide protection against SARS-CoV-2 without ever having to risk the serious consequences of getting sick with COVID-19.

The CDC also stressed that these types of vaccines cannot cause an infection of COVID-19 or with the adenovirus being used as a vaccine vector.

WHAT ARE mRNA VACCINES?

For their COVID-19 vaccines, Pfizer-BioNTech and Moderna use a novel technology that has never been approved for widespread use before the pandemic.

This technology uses messenger ribonucleic acid (mRNA), which is a molecule that provides cells with genetic instructions for making proteins that are needed for numerous cellular functions in the body, including for energy and immune defence.

In a lab, scientists develop synthetic mRNA that is able to instruct the body’s cells to develop that same distinctive spike protein from the SARS-CoV-2 virus that the viral vector-based vaccines also target.

After the piece of protein is made, the cell breaks down the genetic instructions and gets rid of them. Both Health Canada and the CDC stressed that the mRNA never enters the central part of the cell where a person’s DNA material is located, which means the vaccine does not affect or interact with DNA in any way.

Like with the viral vector-based vaccines, the immune system identifies the foreign spike proteins produced by the cells and initiates an immune response by building antibodies against them. If the immune system faces the real SARS-CoV-2 virus, it will be ready to fight it off.

While there are similarities in how both mRNA and viral vector-based vaccines instruct cells to create the SARS-CoV-2 spike protein, mRNA vaccines differ in that they don’t contain any live virus.

IS ONE TYPE OF VACCINE BETTER?

The viral vector-based COVID-19 vaccines developed by AstraZeneca and Johnson & Johnson have been linked to an extremely rare and potentially life-threatening blood-clotting syndrome called vaccine-induced thrombotic thrombocytopenia (VITT) – which is the combination of low platelet counts with blood clots.

The risk for developing this syndrome is estimated to be anywhere from one case in 100,000 doses to one case in 250,000.

In Canada, there have been only seven reported VITT cases in all of the approximately 1.7 million doses of AstraZeneca that have been administered in the country so far.

Due to the extremely low risk of developing VITT after vaccination with a viral vector-based vaccine, however, NACI recently reaffirmed that the mRNA vaccines are “preferred” over the other ones and that it might be in the best interest of some Canadians who have a low risk of exposure to COVID-19 to wait for an mRNA dose.

Despite this guidance, both Health Canada and NACI have emphasized that the vaccines by AstraZeneca and Johnson & Johnson are safe and effective for the majority of the population and there could be far worse consequences of contracting COVID-19.



Commentaires:

  1. Shakalabar

    Exactement! J'aime ta pensée. Je vous invite à réparer le thème.

  2. Yozshudal

    Je vous conseille de regarder un site sur lequel il y a beaucoup d'informations sur cette question.

  3. Tojalkree

    Félicitez-moi, mon fils est né!

  4. Charro

    Blagues de marche)))



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