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Quelle est la différence entre contracture musculaire et rigidité musculaire

Quelle est la différence entre contracture musculaire et rigidité musculaire


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Mon texte dit que la contracture musculaire est un état de contraction musculaire soutenue due à l'épuisement de l'énergie. Et la rigueur musculaire est le raidissement des muscles lorsqu'ils sont à court d'énergie.

Alors, quelle est exactement la différence entre ces deux ?


Après la mort, les membranes des cellules musculaires deviennent plus perméables aux ions calcium. Les cellules musculaires vivantes dépensent de l'énergie pour transporter les ions calcium vers l'extérieur des cellules. Les ions calcium qui pénètrent dans les cellules musculaires favorisent la liaison croisée entre l'actine et la myosine, deux types de fibres qui agissent ensemble dans la contraction musculaire. Les fibres musculaires sont de plus en plus courtes jusqu'à ce qu'elles soient complètement contractées ou aussi longtemps que le neurotransmetteur acétylcholine et la molécule d'énergie adénosine triphosphate (ATP) sont présents. Cependant, les muscles ont besoin d'ATP pour se libérer d'un état contracté (il est utilisé pour pomper le calcium hors des cellules afin que les fibres puissent se détacher les unes des autres).

Lorsqu'un organisme meurt, les réactions qui recyclent l'ATP finissent par s'arrêter. La respiration et la circulation ne fournissent plus d'oxygène, mais la respiration continue en anaérobie pendant une courte période. Les réserves d'ATP sont rapidement épuisées par la contraction musculaire et d'autres processus cellulaires. Lorsque l'ATP est épuisé, le pompage du calcium s'arrête. Cela signifie que les fibres d'actine et de myosine resteront liées jusqu'à ce que les muscles eux-mêmes commencent à se décomposer.


Le mécanisme de la contraction musculaire. Approches biochimiques, mécaniques et structurelles pour élucider l'action des ponts croisés dans le muscle

La contraction musculaire se produit lorsque les filaments minces d'actine et de myosine épais glissent les uns sur les autres. On suppose généralement que ce processus est entraîné par des ponts transversaux qui s'étendent à partir des filaments de myosine et interagissent cycliquement avec les filaments d'actine lorsque l'ATP est hydrolysé. Les études biochimiques actuelles suggèrent que le pont croisé de myosine existe sous deux conformations principales. Dans une conformation, qui se produit en l'absence de MgATP, le pont croisé se lie très étroitement à l'actine et se détache très lentement. Lorsque tous les ponts transversaux sont ainsi liés, le muscle est en rigueur et extrêmement résistant à l'étirement. La seconde conformation est induite par la liaison du MgATP. Dans cette conformation, le pont croisé se lie faiblement à l'actine et s'attache et se détache si rapidement qu'il peut glisser d'un site d'actine à un site d'actine, offrant très peu de résistance à l'étirement. Au cours de l'hydrolyse de l'ATP par l'actine et la myosine isolées en solution, le pont croisé va et vient entre les conformations à liaison faible et à liaison forte. En supposant une étroite corrélation entre le comportement des protéines isolées en solution et l'action de pont croisé dans le muscle, Eisenberg et Greene ont développé un modèle d'action de pont croisé où, dans le réseau de filaments fixes dans le muscle, la transition de la liaison faible à la conformation de liaison forte provoque la déformation du pont croisé élastique et exerce une force positive, tandis que le retour à la conformation de liaison faible lors de la liaison du MgATP, provoque une déformation qui, lors du raccourcissement des fibres, conduit à un détachement rapide de la cross-bridge et son rattachement à un nouveau site d'actine. D'après les résultats d'expériences in vitro, il a en outre été suggéré que la relaxation se produit lorsque la transition de la conformation de liaison faible à la conformation de liaison forte est bloquée. Les résultats d'expériences récentes de diffraction mécanique et aux rayons X sur des préparations de fibres écorchées sont cohérents avec l'hypothèse d'une étroite corrélation entre le comportement des protéines isolées en solution et le comportement des ponts transversaux dans le muscle. De plus, les expériences de diffraction des rayons X ont permis de fournir des preuves expérimentales de la différence structurelle postulée entre les ponts transversaux attachés à liaison faible et ceux à liaison forte attachés. Enfin, des études récentes ont confirmé la prédiction d'Eisenberg et Greene selon laquelle l'étape limitant le taux in vitro détermine le taux de génération de force dans le muscle.


Q&A : Qu'est-ce qui cause la rigidité cadavérique ?

La rigor mortis, le raidissement d'un corps plusieurs heures après la mort, résulte d'une combinaison de deux des plus anciennes définitions de la mort : l'arrêt du rythme cardiaque et l'arrêt de la respiration. Une fois que l'une ou l'autre de ces fonctions essentielles s'arrête, les cellules du corps perdent leur apport en oxygène et ne peuvent plus effectuer la respiration aérobie.

Immédiatement après la mort, les muscles du corps se contractent de la même manière que lorsque la personne est en vie. Le muscle est formé de faisceaux de cellules longues et étroites qui peuvent couvrir toute la longueur du muscle.

Au repos, ces cellules construisent le potentiel électrique à travers leur membrane en pompant activement des ions calcium. Lorsqu'elles reçoivent un signal d'un neurone, les cellules musculaires ouvrent les canaux calciques dans leur membrane cellulaire et les ions calcium se précipitent en raison de la différence de tension entre l'intérieur et l'extérieur de la cellule.

Ces ions interagissent ensuite avec les filaments d'actine et de myosine pour provoquer une contraction musculaire. Les muscles restent à l'état contracté jusqu'à ce que l'adénosine triphosphate (ATP) se lie à la myosine, libérant les filaments de myosine et d'actine les uns des autres.

De plus, les protéines membranaires des cellules musculaires utilisent l'ATP pour pomper activement les ions calcium hors de la cellule, rétablissant le potentiel membranaire et empêchant les ions calcium de restimuler la contraction.

L'ATP se compose de trois groupes phosphate, le ribose et l'adénine.

Lorsque la respiration et la circulation s'arrêtent, les cellules musculaires manquent d'oxygène et ne peuvent donc pas utiliser la respiration aérobie pour produire efficacement de l'ATP. La respiration continue d'abord de manière anaérobie, mais les cellules musculaires finissent par devenir si pauvres en ATP que les filaments de myosine et d'actine ne peuvent pas se libérer de l'état contracté et les ions calcium ne peuvent pas être renvoyés hors de la cellule musculaire.

Incapables de relâcher la contraction, tous les muscles du corps restent tendus, provoquant une rigidité cadavérique.


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En conclusion, bien que Force Et Ton Sont différents, lorsqu'un muscle n'est pas dans une position idéale pour être prêt à la contraction, la force musculaire sera altérée.

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Différence structurelle entre le muscle au repos et le muscle de rigueur Preuve des changements d'intensité dans le diagramme radiographique équatorial à faible angle

Une grande différence est observée dans les intensités relatives des 10 et 11 réflexions des rayons X équatoriaux lorsque les diagrammes à faible angle des muscles striés vivants sont comparés à ceux des muscles dans la rigueur à la même longueur de sarcomère. Le changement indique qu'une quantité substantielle de matériau (environ 30 % de la masse d'origine de la myosine) se déplace du voisinage des filaments épais (situés aux points du réseau du réseau hexagonal) au voisinage des filaments contenant de l'actine ( situés aux points trigonaux du réseau). Cette découverte a été confirmée par microscopie électronique conventionnelle et également par analyse optique des motifs observés sur les micrographies. Ce déplacement de matériau est interprété en termes de propriétés des ponts croisés sur les filaments de myosine, qui sont censés représenter la partie lourde de méromyosine des molécules de myosine. Si, dans le muscle détendu vivant, les ponts transversaux n'étaient pas en contact avec les filaments d'actine, et si, dans la rigueur, ils s'étendaient plus loin des filaments épais pour se fixer à des sites sur les filaments d'actine, alors les changements dans les motifs pourraient être expliqués.

Il est suggéré que la partie linéaire de la méromyosine lourde est attachée de manière flexible à l'épine dorsale des filaments épais et à la partie globulaire de la méromyosine lourde (qui porte les sites de liaison de l'actine et de l'ATPase), de sorte qu'en s'inclinant davantage vers l'extérieur, ce lien peut modifier le rayon auquel se situe l'extrémité active du pont transversal. Ce modèle implique fortement que la contraction est provoquée par les changements structurels qui modifient l'orientation effective de la fixation de la méromyosine lourde à l'actine.


Régulation hormonale des isoformes de myosine

Il semble logique que les hormones contribuent aux dimorphismes sexuels dans la composition et la contractilité des fibres. En fait, la régulation hormonale du développement et de la contractilité des muscles squelettiques est bien documentée (29, 70). Le muscle squelettique est une cible majeure de l'hormone thyroïdienne (42) l'œstrogène exerce ses effets sur les systèmes cardiovasculaire et musculo-squelettique (45) et la testostérone est fortement étudiée pour ses effets pro-hypertrophiques/anabolisants sur le muscle squelettique. La composition de type fibre et la fonction contractile peuvent être altérées par la présence ou l'élimination d'hormones spécifiques. Dans la section suivante, nous présentons les résultats sur les effets de l'hormone thyroïdienne, de l'œstrogène et de la testostérone sur la contractilité, le type de fibre et les différences qui se produisent entre les sexes.

L'hormone thyroïdienne

L'hormone thyroïdienne (T3) peut réguler l'expression du gène MyHC (42). T3 affecte l'expression des protéines musculaires aux niveaux post-transcriptionnel, traductionnel et post-traductionnel (pour revue, voir Réf. 15). Les personnes souffrant d'hypothyroïdie ou d'hypothyroïdie présentent généralement des symptômes tels qu'une fréquence cardiaque faible, de la fatigue, une prise de poids, une faiblesse musculaire, une conversion des types de fibres rapides en types lents (41), et un métabolisme énergétique plus efficace (5). L'hypothyroïdie produit un pourcentage de fibres de type II inférieur chez les hommes et les femmes par rapport aux patients en bonne santé (63). Les femmes hypothyroïdiennes semblent avoir une proportion plus élevée de fibres de type II que les hommes hypothyroïdiens, cependant, une atrophie des fibres de type II se produit chez les patientes hypothyroïdiennes mais pas chez les hommes (63). La maladie de Basedow, un trouble immunitaire courant, se caractérise par une surproduction de T3 ou une hyperthyroïdie. Selon la Mayo Clinic, les personnes atteintes de la maladie de Graves présentent généralement des symptômes tels que des difficultés à dormir, de la fatigue, une sensibilité à la chaleur et un rythme cardiaque rapide ou irrégulier (www.mayoclinic.org). Le traitement des animaux euthyroïdiens avec T3 induit une hyperthyroïdie, produisant une transition isoforme MyHC réversible lente à rapide de I → IIa → IIx → IIb (pour examen, voir Réf. 78). Avant le traitement avec T3, presque toutes les myofibres du muscle soléaire chez les rats mâles et femelles expriment des fibres de type I (101). Quatre semaines de traitement T3 induisent une augmentation des fibres de type IIA et une régulation négative des fibres de type I dans le muscle soléaire des rats mâles et femelles (57, 101). Plus précisément, après traitement avec T3, le muscle soléaire du rat mâle exprime 73 % de type I/IIA et 26 % de type I/IIAX des fibres totales, tandis que les femelles expriment 37 % de type I, 49 % de type I/IIA et seulement 6 % de fibres de type I/IIAX (101). Dans l'ensemble, l'augmentation de la teneur en IIX des fibres de type I/IIAX est plus importante chez les jeunes mâles traités au T3 (21 %) que chez les femelles (10 %), et la régulation à la hausse de l'IIA est plus importante chez les jeunes femelles (43 %) que chez les jeunes hommes (27 %) (101). Dans une autre étude sur des animaux euthyroïdiens, le traitement par T3 induit l'expression d'IIX dans le soléaire de rats mâles âgés (4 201315%), alors qu'il n'y a pas d'IIX détectable chez les femelles à tout âge (52).

Le rat extensor digitorum longus (EDL) contient principalement des isoformes MyHC rapides (IIa, IIx et IIb). L'hypothyroïdie conduit à des niveaux élevés d'ARNm MyHC-IIa par rapport à l'ARNm MyHC-IIb dans l'EDL de rat (47). Un traitement à long terme avec T3 chez des rats euthyroïdiens (pendant 24 semaines) entraîne une diminution des taux d'ARNm et du pourcentage d'isoformes protéiques pour MyHC-IIb et MyHC-IIa dans le muscle EDL (93). D'autres études chez le rat EDL et TA montrent que l'hyperthyroïdie chronique améliore l'ARNm de MyHC-IIb, régule à la baisse l'ARNm de MyHC-IIa et entraîne une diminution des niveaux de protéine IIa sans changement des niveaux de protéine IIb par rapport aux animaux témoins euthyroïdiens (47). Le traitement T3 chez les animaux euthyroïdiens conduit à une conversion des fibres IIA en IIB dans l'EDL des rats femelles jeunes et âgées par rapport à l'absence de transition chez les mâles (52). Le tableau 4 résume les changements de type de fibre dans la distribution en ce qui concerne le sexe et les niveaux d'hormones thyroïdiennes. Ces études mettent en évidence les différences de conversion de type de fibre en ce qui concerne le sexe et mettent en évidence les différences d'expression de IIx chez les hommes et les femmes. Ces fines différences dans la contribution du type de fibre pourraient effectivement modifier la fonction contractile, l'endurance et la réponse à la fatigue.

Tableau 4

Régulation hormonale de l'expression de type fibre par l'hormone thyroïdienne

InsulterHommeFemelleRéférence
Hypothyroïdie chez l'homme↑ Type II↑↑ Type II64
Traitement T3 du soléaire du ratI/IIA > I/IIAXI/IIA > I > I/IIAX102
Traitement T3 sur soléaire de rat↑IIX↑ IIA53, 102
Traitement T3 chez le rat EDLPas de changementIIA → IIB53

Traitement T3, hyperthyroïdie.

Régulation contractile par l'hormone thyroïdienne.

La T3 est généralement impliquée dans la contractilité cardiaque, mais il existe également des études montrant des effets de la T3 sur la contractilité des muscles squelettiques (16, 43). Chez les individus hyperthyroïdiens, le taux de renouvellement de l'ATP est plus rapide que chez les individus normaux, alors que chez les individus hypothyroïdiens, le renouvellement de l'ATP est plus lent (99). L'analyse du muscle quadriceps femoris canin hyperthyroïdien révèle une augmentation induite par la T3 du taux contractile maximal et du taux de relaxation par rapport aux niveaux euthyroïdiens (65). Étant donné les différences basées sur le sexe induites par la T3 dans la conversion du type de fibre, il est logique d'émettre l'hypothèse que la T3 peut produire des différences de contractilité entre les sexes. La contractilité du soléaire du rat et de l'EDL n'est pas différente dans la vitesse maximale de raccourcissement sans charge dans les fibres isolées (type I, I/IIA et I/IIAX) entre les mâles et les femelles hyperthyroïdiens. Cependant, une vitesse de raccourcissement plus rapide est observée dans les fibres soléaires des femelles hyperthyroïdiennes (vieilles et jeunes) par rapport aux témoins euthyroïdiens (25). D'autre part, d'autres rapports n'ont pas vu de différences dépendantes de T3 dans la vitesse de raccourcissement du muscle EDL et seulement de légères variations dans le soléaire (57). Ces études suggèrent un rôle potentiel de la T3 dans la contractilité des muscles squelettiques et dans les différences fondées sur le sexe qui peuvent exister dans la réponse à l'évolution des niveaux de T3, mais soulignent la nécessité de poursuivre les investigations.

Il est suggéré que les récepteurs des hormones thyroïdiennes et les récepteurs des œstrogènes interagissent d'une manière qui module l'expression des gènes sensibles aux œstrogènes (26, 102). Ainsi, les effets de l'œstrogène sur la composition du type de fibres musculaires squelettiques peuvent être en corrélation avec les résultats décrits précédemment sur les effets de la T3 sur le muscle squelettique.

Oestrogène

La relation entre les œstrogènes et la fonction et la récupération des muscles squelettiques est analysée depuis des décennies. Dans la section suivante, nous présentons la compréhension actuelle des effets de l'œstrogène et de ses niveaux changeants sur la physiologie des muscles squelettiques. Chez l'homme, une baisse des œstrogènes peut être due à des conditions telles que l'hypogonadisme, l'hypopituitarisme, l'anorexie mentale, la périménopause ou la ménopause. Pendant la ménopause, la baisse des taux d'œstrogènes s'accompagne d'une légère augmentation du risque de blessure et d'une baisse de la masse corporelle maigre (9). Les modèles animaux de faibles taux d'œstrogènes, qui surviennent après une ovariectomie (OVX), révèlent une augmentation de la masse corporelle globale et de la masse des muscles individuels (68). Le muscle squelettique est un tissu sensible aux œstrogènes, de sorte que les niveaux d'ARNm et de protéines du récepteur des œstrogènes (ER) changent avec les taux d'œstrogènes circulants (7). Le muscle squelettique exprime deux formes de RE (α et β), et les effets des œstrogènes sont en partie médiés par ces récepteurs (14, 21, 56, 98). Dans le muscle vaste latéral masculin et féminin, l'expression de l'ARNm de ERα est 180 fois plus élevée que celle de ERβ, sans différence significative dans les niveaux d'expression entre les hommes et les femmes (98). De plus, l'analyse immunohistochimique met en évidence la localisation de ERα et ERβ dans les noyaux du muscle squelettique également chez les hommes et les femmes (97, 98). Les souris ERα-null ont une capacité de régénération musculaire réduite après une blessure, comme en témoignent les petites fibres musculaires et les noyaux situés au centre (50). On pense que ce déclin de la capacité de régénération est directement lié aux découvertes selon lesquelles les œstrogènes sont associés au maintien de la force musculaire chez les femmes pré- et postménopausées (69) et suggère un rôle des RE dans le maintien des muscles squelettiques (64, 84, 85, 88) .

Mécanisme d'action.

On pense que les œstrogènes induisent des effets cellulaires, tels que la transcription, par l'activation de ERK1/2 et p38 suivie de la phosphorylation de la protéine de liaison à l'élément de réponse à l'AMPc et de elk-1, qui jouent un rôle dans la régulation du gène c-Fos précoce ( 75). Les œstrogènes ont des effets anti-apoptotiques via les voies PI3K/Akt (10). De plus, la voie IGF-1, qui joue un rôle positif dans la croissance et la régénération des muscles squelettiques, est impliquée dans la transduction du signal des œstrogènes (36, 53, 54, 94). Des études sur la réparation musculaire après une blessure induite par l'exercice mettent en évidence une différence fondée sur le sexe dans laquelle des niveaux plus élevés de créatine kinase musculaire (indicatif d'une blessure) sont observés chez les rats mâles que chez les rats femelles après une blessure. Après OVX, les niveaux de créatine kinase musculaire chez les femmes sont similaires aux niveaux chez les hommes blessés (3, 4, 8).

Des études récentes suggèrent un rôle bénéfique pour l'hormonothérapie substitutive (THS), la supplémentation en œstrogènes et en progestérone, et l'induction de voies par lesquelles les œstrogènes peuvent aider à l'entretien et à la réparation des muscles squelettiques (71). Dans un test de performance physique, le THS conduit à une augmentation significative de la hauteur de saut vertical chez les femmes par rapport à l'exercice seul et à l'absence de traitement (85). Ronkainen et al. (76) ont constaté que le THS est associé à une meilleure mobilité, à une plus grande puissance musculaire et à une composition corporelle et musculaire favorable chez les femmes de 54 ans (76). Un rôle des œstrogènes dans la prévention de la réponse inflammatoire, qui peut exacerber les lésions musculaires et inhiber la récupération, est également suggéré (3, 92).

Influence des oestrogènes sur les fibres musculaires.

Il a été démontré que les œstrogènes influencent la taille des fibres, le poids musculaire global, la régénération musculaire et la contractilité, et induisent des changements minimes dans la distribution des types de fibres. OVX entraîne une augmentation du poids corporel global et du poids musculaire (68), et une augmentation de 70 % de l'ARNm ERα sans changement de l'ARNm ERβ (7). Le poids du muscle soléaire augmente après OVX chez des rats femelles de 10 semaines (68, 95). La supplémentation en œstrogènes après OVX entraîne une réduction du poids corporel (62) et atténue l'augmentation de l'ARNm ERα (7). Dans les muscles soléaires et EDL du rat, l'OVX entraîne une légère augmentation du diamètre moyen des fibres des fibres de type I, -IIA et -IIB. La supplémentation en œstrogènes diminue le diamètre des fibres dans tous les types de fibres dans le soléaire et l'EDL de manière significative, des niveaux d'OVX à des niveaux inférieurs aux niveaux de base (90). Il n'y a pas de différence dans la composition en fibres du soléaire des souris OVX (67). Cependant, dans le muscle plantaire de la souris, l'OVX entraîne une réduction de la quantité relative de fibres de type IIX de 38 % chez les animaux fictifs à 33 % (70). La supplémentation en œstrogènes augmente la composition en pourcentage de type IIX dans le plantaire à 42 % (70).

Régulation contractile par les œstrogènes.

Des rats OVX supplémentés en œstrogènes ont également été analysés pour des changements dans la fonction contractile (entre autres paramètres). OVX induit une réduction du temps jusqu'à la tension maximale et augmente le temps jusqu'à 50 % de relaxation chez le rat, tandis que le remplacement des œstrogènes inverse la réduction de la tension maximale induite par OVX (62). L'analyse de la fonction contractile chez les souris OVX révèle une diminution significative de la force tétanique isométrique maximale des niveaux fictifs (180 mN) à 168 mN (67, 68). Cette baisse est atténuée à 187 mN avec une supplémentation en œstrogènes (67). Dans l'EDL de rat femelle gonadiquement intact, la tension de contraction est de 41 g, qui augmente à 51 g après OVX mais diminue ensuite à 31 g chez les animaux OVX traités avec des œstrogènes (90). Étant donné qu'une forte liaison actine-myosine produira une force plus importante, cela a été mesuré dans les muscles avec et sans manipulation d'œstrogènes. La fraction de myosine à forte liaison dans le muscle OVX est de 0,263 ou �% inférieure à la valeur initiale (67, 68). Après un traitement aux œstrogènes, la fraction de myosine fortement liée augmente à 0,311, ce qui est impossible à distinguer des niveaux fictifs (0,300) (67). La force relative de la liaison entre l'actine et la myosine est proportionnelle à l'énergie disponible pour la production de force (44). Les différences de force de liaison actine-myosine suggèrent que les œstrogènes peuvent jouer un rôle dans l'augmentation de la production de force au niveau du myofilament.

Dans les études référencées dans les sections précédentes, il n'y a pas de changement dans l'expression des isoformes MyHC ou dans la composition globale du type de fibres musculaires, mais il existe des changements liés aux œstrogènes dans le diamètre du type de fibre, la taille des muscles, la contractilité et l'interaction actine-myosine. Des études antérieures mettent en évidence l'augmentation de la production de force induite par le calcium dans le muscle squelettique et la baisse subséquente de la force suite à l'élimination du calcium (58, 91). En raison de la diminution de la force tétanique induite par OVX, qui nécessite un réapprovisionnement et une utilisation rapides des réserves de calcium, et l'augmentation du diamètre des fibres, qui pourrait compenser une baisse de la sensibilité au calcium, la manipulation et la sensibilité du calcium peuvent jouer un rôle dans la régulation des différences contractiles dans les échantillons avec et sans œstrogène. OVX induit une baisse de la tension de contraction et ralentit la cinétique de contraction dans le soléaire (95). De plus, il y a une baisse de la tension maximale produite dans le soléaire des rats OVX de 10 semaines (�%) et des rats OVX de 14 semaines (�%) par rapport à un simulacre (95). Ces changements ne sont pas parallèles aux changements de sensibilité au calcium chez les animaux OVX, cependant, le déclin de la force de la liaison actine-myosine observé par Moran et al. (67) ou une baisse de la capacité de stockage du calcium après OVX n'a ​​pas été étudiée.

Différences de fatigue selon le sexe.

Comme indiqué précédemment, il n'y a pas d'expression sexuellement dimorphe dans ERα ou ERβ dans le muscle squelettique (98). L'œstrogène est présent chez les hommes et les femmes (bien qu'à des niveaux différents), et il est suggéré qu'il joue un rôle dans le comportement sexuel et la cognition des hommes (80). Les souris ERα-null ont une tension tétanique réduite des muscles gastrocnémien et TA chez les femelles par rapport aux témoins de type sauvage (14). Dans un modèle animal d'élimination des œstrogènes (aromatase nulle), la tension tétanique produite par le muscle gastrocnémien et l'AT est plus faible que chez les témoins (14). Le rôle de ERβ a été étudié à l'aide de souris ERβ-null (ERβ −/−) (49). Ces données sont résumées dans le tableau 5 . La production de force dans le muscle soléaire diminue légèrement dans ERβ −/− mais n'est pas significativement différente (33). La durée de la contraction est significativement plus longue dans le soléaire femelle chez les souris de type sauvage (91 ms) et nulles (100 ms) par rapport aux souris mâles de type sauvage (57 ms) et nulles (63 ms). Le temps de relaxation lors d'une contraction de base du soléaire est significativement plus court chez les mâles de type sauvage (104 ms) que chez les femelles (158 ms) et chez les mâles nuls (104 ms) par rapport aux femelles nulles (191 ms). Dans l'EDL, la moitié du temps de contraction au cours d'un protocole de contraction tétanique dure 40 ms chez les souris mâles de type sauvage et 46 ms chez les mâles ERβ −/−, tandis que chez les femelles de type sauvage, la moitié du temps de contraction dure 50 ms contre 61 ms chez les femmes ERβ −/− (33). Suite à un protocole fatigant sur le soléaire et le muscle EDL, la force diminue moins chez les mâles ERβ −/− que chez les mâles de type sauvage, alors que l'inverse est vrai pour les femelles, suggérant un rôle pour le knock-out ERβ dans l'amélioration l'endurance chez les mâles et la réduction de l'endurance chez les femelles (33). Dans l'ensemble, la suppression d'ERβ augmente le temps contractile et diminue la vitesse de la cinétique contractile chez les mâles et les femelles. Cependant, étant donné que la durée contractile de base est déjà plus longue chez les femmes que chez les hommes, la délétion ER n'exacerbe simplement les phénotypes de type sauvage. Pendant la fatigue, où les femmes ont généralement une plus grande endurance, l'élimination de l'ERβ diminue l'endurance chez la femme et améliore l'endurance chez l'homme. Cela pourrait être dû à des changements infimes dans la contribution du type de fibre, à la CSA ou à des changements dans les protéines manipulant le calcium. Pris ensemble, ces résultats sur les œstrogènes et la régulation médiée par le RE de la réponse contractile et de la distribution des types de fibres suggèrent un rôle de l'œstrogène et de ses récepteurs dans le maintien et la fonction contractiles, avec un effet différentiel de l'œstrogène chez les hommes et les femmes.

Tableau 5

La mesureWT masculinWT femelleER hommeβ −/− ER femelleβ −/−
Production de force (soléaire)19,4 mN35,0 mN16,9 mN29,7 mN
Temps de contraction (solaire)57,4 ms90,8 ms62,6 ms99,6 ms
Temps de relaxation (soléus)100,4 ms158,2 ms104,0 ms191,4 ms
Temps de relaxation pendant le tétanos (EDL)39,8 ms49,6 ms46,0 ms60,6 millisecondes

Les données sont republiées à partir de Réf. 34.

Testostérone

La testostérone est un androgène très étudié qui est associé à une augmentation de la masse musculaire (66, 83). Avec l'âge, les niveaux de testostérone chutent et une carence en testostérone est associée à une mort précoce, principalement due à une maladie cardiovasculaire, à une diminution de la masse et/ou de la force musculaire et à un dysfonctionnement sexuel (46). Il a été démontré que la testostérone induit ses effets en se liant aux récepteurs intracellulaires des androgènes (AR) (34), qui régulent ensuite la transcription des gènes (18, 81). Les myoblastes traités avec de la testostérone ont des réponses hypertrophiques améliorées via la voie PI3K (23). La supplémentation en testostérone entraîne une augmentation de la masse musculaire et une diminution de la teneur en graisse chez les hommes hypogonadiques (13). Cette réponse peut être due à une augmentation induite par la testostérone du nombre de cellules satellites et donc à une hypertrophie (82, 83). On pense que la prolifération et la différenciation des cellules satellites médiées par la testostérone sont dues à une régulation positive de la follistatine et à une inhibition du facteur de croissance transformant-β (12). Les RA sont largement exprimés dans les myoblastes, les myofibres et les motoneurones chez les mâles et les femelles (17, 100), et la testostérone injectée dans le masséter des cobayes femelles entraîne une augmentation de la taille des fibres (35). De plus, la supplémentation en testostérone chez les femmes ménopausées entraîne une augmentation de 50 % du taux de synthèse des protéines par rapport à l'absence d'effet avec le traitement aux œstrogènes (87). Ces effets anabolisants de la testostérone sont bien caractérisés et fournissent les catalyseurs pour une étude plus approfondie de la réponse de la composition de type fibre musculaire à la carence en testostérone et à la supplémentation chez les hommes et les femmes.

Influence de la testostérone sur le type et la morphologie des fibres musculaires.

Comme mentionné précédemment, les études sur les biopsies du vaste latéral montrent que le CSA de type fibre est plus important chez les hommes que chez les femmes. Plus précisément, les fibres de type I sont 19 % plus grosses, les fibres de type IIA sont 59 % plus grosses et les fibres de type IIX sont 66 % plus grosses chez les hommes que chez les femmes (normalisées à la section de biopsie totale analysée) (89). Chez le cobaye adulte, la castration produit une atrophie de plusieurs muscles, dont le latissimus dorsi, le sternomastoïde et le spinotrapèze (48). Chez la souris, la castration produit une diminution du poids corporel, qui est atténuée avec la supplémentation en testostérone, et bien que le poids musculaire global augmente, la fibre CSA du soléaire et TA ne changent pas de manière significative (6). Cependant, il existe une corrélation entre l'augmentation de la fibre CSA et la masse musculaire globale. Le rôle de la testostérone sur la distribution des types de fibres musculaires a été en partie déterminé par l'analyse de modèles murins hypogonadiques mâles et femelles. L'analyse de la distribution des types de fibres chez les mâles hypogonadiques par rapport aux femelles ne révèle aucun changement significatif dans les fibres de type I, -IIA, -IIX ou -IIB dans le muscle gastrocnémien ou dans les fibres de type I ou -IIA dans le soléaire (79). De plus, la distribution des types de fibres du gastrocnémien est relativement inchangée par rapport aux souris de type sauvage, I < IIX < IIA < IIB étant la contribution relative de chaque type de fibres chez les mâles et les femelles (79). Cependant, dans d'autres cas, le diamètre de type de fibre IIB chez les souris hypogonadiques mâles diminue de manière significative par rapport aux mâles de type sauvage. Étonnamment, chez les femelles, le phénotype hypogonadique entraîne une augmentation du diamètre des fibres IIB par rapport aux femelles de type sauvage (79).

Différences de contractilité basées sur le sexe.

La testostérone n'est généralement pas associée à une fonction contractile améliorée dans la mesure où le remplacement de la testostérone n'est pas associé à une endurance accrue. Par exemple, les hommes hypogonadiques et eugonadiques présentent une force et une endurance musculaires des membres similaires pendant l'exercice (51). On pense que l'augmentation de la force associée à la supplémentation en testostérone est due à ses effets anabolisants. Les souris mâles AR-null ont une diminution de la masse musculaire qui n'est pas observée chez les femelles AR-nulles (59). De plus, chez les mâles AR-null, la production de force diminue dans les fibres à contraction rapide, tandis que la résistance à la fatigue augmente dans les fibres à contraction lente à des niveaux similaires à ceux des femelles de type sauvage (59). Malheureusement, la fonction contractile chez les femelles AR-null n'est pas analysée dans cette étude. L'analyse de l'ARNm révèle une régulation à la hausse des gènes codant pour les protéines contractiles musculaires à contraction lente chez les souris AR-null (2, 59). Étant donné que l'aromatase convertit la testostérone en œstrogène (60), la testostérone peut induire ses effets via les RE ou les RA, on pense donc que cet effet contractile est médié par l'activation des RE. Dans l'ensemble, les effets de la carence en testostérone sont exacerbés chez les hommes par rapport aux femmes. Une carence en testostérone entraîne une diminution de la masse corporelle, une diminution du diamètre des fibres à contraction rapide, une conversion en fibres à contraction lente et une résistance accrue à la fatigue chez les hommes mais pas chez les femmes.


Cellules musculaires et contraction musculaire chez les vertébrés

(3) Muscle strié (ou squelettique), responsable de la plupart des mouvements grossiers du corps, en particulier du squelette.

Chacun de ces tissus est composé de cellules appelées fibres musculaires, qui contiennent des filaments cytoplasmiques d'actine, de myosine et d'autres protéines responsables de la nature contractile du muscle. Les filaments sont disposés différemment dans chacun des types de tissus. L'arrangement est le plus fortement organisé dans le muscle strié, et c'est ce type de tissu musculaire qui a été le plus étudié.

L'organisation du muscle strié est schématisée à la figure 24-10. Au cours du développement embryonnaire, la fibre musculaire est formée par la fusion bout à bout de plusieurs cellules en une structure tubulaire continue.

Cela explique pourquoi les fibres musculaires striées sont des cellules si longues et multinucléées. La membrane plasmique de la fibre musculaire est appelée le sarcolemme en plus de sa longueur exceptionnelle, le sarcolemme est caractérisé par de nombreuses invaginations ressemblant à des pores qui s'étendent dans le sarcoplasme (cytoplasme) perpendiculairement au grand axe de la cellule.

These trans­verse or T system extensions of the sarcolemma (Fig. 24-11) make contact with most of the internal myofibrils—the contractile units of the cell. Each myofibril contains a large number of thick (15-nm diameter) and thin (7-nm diameter) filaments called myofilaments that run parallel to each other and to the long axis of the cell. Seen in cross section (24-12), the filaments are arranged in a re­peating geometric pattern. The thick filaments are equidistant from each other with each surrounded by six thin filaments in a hexagonal array (Fig. 24-12b).

During the contraction of the cell, the thick and thin filaments slide past one another. When examined mi­croscopically in longitudinal section, each myofibril re­veals areas of different density (Fig. 24-13). The al­ternating light and dark areas are respectively called the I (i.e., isotropic) and A (i.e., anisotropic) bands. At the center of each I band there is a dark line called a Z line, and those portions of a myofibril that extend from one Z line to the next are termed sarcomeres.

One end of each thin filament is anchored in the Z line and the other end projects toward the center of the sarcomere. The thick filaments are sandwiched be­tween the thin filaments but are not attached to the Z lines. Within each sarcomere, the A bands extend from one end of a stack of thick filaments to the other.

As seen in Figures 24-12 and 24-13, there is a region within each A band that is devoid of actin filaments this region appears somewhat less dense than the re­mainder of the A band and is called an H zone. Fi­nally, at the center of the H zone is the somewhat darker M line. As contraction occurs, the thick and thin filaments slide past each other, so that the H zone disappears and the I band becomes much narrower (Fig. 24-14). The Z lines are drawn closer together and the myofibril as a whole becomes thicker.

The myosin monomers that comprise the thick filaments are fibrous proteins containing a “head” and “tail” portion (Fig. 24-15). Each myosin molecule is composed of two heavy polypeptide chains of MW 200,000 and four light chains of MW 20,000. Myosin can be cleaved into three pieces using proteolytic en­zymes. Treatment with trypsin releases part of the tail (i.e., light meromyosin, LMM) from the remainder of the molecule.

Light meromyosin has no ATPase ac­tivity and cannot combine with actin. The remaining portion of the molecule, called heavy meromyosin (HMM), contains ATPase activity and binds actin. Treatment of HMM with the enzyme papain severs the head (the portion containing the ATPase activity) from the tail.

In thick filaments, the myosin molecules are ar­ranged with their tails parallel to each other and their heads projecting away from the long axis of the fila­ment at intervals (Fig. 24-16). No heads are present in the center of the filament, this region coinciding with the H zone. The heads of the myosin molecules form cross-bridges with adjacent actin filaments.

Two functional domains can be identified in each head. One domain contains the two cross-bridges that link the myosin to actin, and the other domain provides a flexi­ble connection or hinge between the cross-bridges and the remainder of the myosin molecule.

Thin filaments are composed primarily of actin, but also present are small amounts of tropomyosin, troponin, α actinin, and β actinin (see Fig. 24-17). In the ionic environment of the cell, the actin exist in the fi­brous (i.e., F-actin) form consisting of two chains of actin monomers coiled about each other. When ex­tracted from muscle tissue and dialyzed, actin be­comes globular (i.e., G-actin) as the monomers sepa­rate. Each actin monomer is a single polypeptide of MW 43,000. The proteins tropomyosin and troponin are arranged at intervals along the actin filament and serve as regulatory agents in contraction. Actinin may function in polymerization of the actin mono­mers.

Contraction musculaire:

When mixed together in solution purified myosin and actin molecules will bind to each other by forming cross-bridges. Experimentally, this is noted by an in­crease in the viscosity of the solution. Cross-bridges between actin and myosin filaments also exist in in­tact muscle fibers. It is the oar-like action of these cross-bridges accompanied by filament sliding that is the basis of contraction.

It has been known for some time that the cyclic contraction and relaxation of muscle cells is intimately tied to the metabolism of ATP. For example, when ATP and Mg2 + are added to an actin/myosin mixture, the solution’s viscosity rapidly diminishes and the ATP is hydrolyzed. This is interpreted as an ATP-elicited disengagement of the cross-bridges between actin and myosin.

The cyclic breakage and reformation of these cross-bridges accompanied by their oar like movement is believed to be the in situ source of filament sliding. The ATP hydrolysis that accompanies this action is catalyzed by an ATPase present in the head of the myosin molecule. The exact role played by ATP hydrolysis during filament sliding has been a subject of controversy for many years and still remains elusive.

A full cycle from relaxation through contraction and back to relaxation involves four phases:

(1) Triggering (or initiating) contraction,

(2) The “power stroke” (i.e., contraction per se),

(4) The generation of energy for the process.

Triggering (Initiating) Contraction:

Prior to contrac­tion the following conditions exist:

(1) The cross- bridges between the myosin heads and the actin fila­ments are in a weakly interacting state, with each myosin head oriented at right angles to the filament’s long axis

(2) The ATP and Mg 2 + concentrations of the sarcoplasm are high, whereas the concentration of Ca 2+ is low (Fig. 24-18, step 1) and

(3) The myosin heads contain tightly bound ADP and phosphate mole­cules. Strong cross-bridge interaction between myosin and actin is prevented by the regulatory proteins tro­ponin and tropomyosin.

Normally, contraction of a muscle cell is initiated when a nerve impulse causes depolarization of the sarcolemma at the myoneural junction (i.e., the junction between a muscle and nerve cell). The depolarization quickly spreads across the sarcolemma and down through the complex system of invaginations forming the sarcoplasmic reticulum or T system.

Depolariza­tion is accompanied by a change in the permeability of the sarcoplasmic reticulum membranes to ions. Of special importance are the resulting movements of calcium ions, which are rapidly released into the sar­coplasm from storage vesicles elaborated by the sarco­plasmic reticulum. Calcium ions bind to troponin caus­ing a conformational change in the complex and a shift in the position of tropomyosin. As a result, the binding sites on actin become available for further and stronger interaction with the myosin.

As just noted, calcium ions entering the sarcoplasm bind to troponin, causing the troponin and tropomyosin to undergo a conformational change. As a result, a binding site on a G-actin monomer is exposed and reacts with the actin binding site of the myosin head (Fig. 24-18, step 2).

The myosin head immediately undergoes a conformational change, altering to 45° its angle to the tail of the myosin molecule. Consequently, the actin filament is caused to slide about 12 nm. This movement is the power stroke (Fig. 24-18, step 3) and occurs at almost the same moment for thousands of pairs of actin and myosin molecules, thereby positioning a new set of myosin heads and actin binding sites near one another. The process is repeated again and again, causing each actin filament to move a total distance of about 250 nm.

The transition between the 90° and 45° conforma­tion is accompanied first by the release of the bound phosphate from the myosin head and then by the re­lease of ADP (Fig. 24-18, step 3). It is to be noted that no ATP is consumed during the power stroke. ATP binds to the myosin head, thereby occupying the site just vacated by ADP (Fig. 24-18, step 4).

Binding of the ATP is accompanied by a transient detachment of the cross-bridges and transition back to the 90° con­formation. With the myosin head once again oriented at right angles to the filament’s long axis, the ATP is hydrolyzed (Fig. 24-18, step 1). Thus, the filament system is primed for another round of sliding activity as the cycle is ready to be repeated.

The cessation of nervous stimulation al­lows the sarcolemma of the muscle cell to reestablish its polarity and regain its normal permeability. As the membrane repolarizes, calcium ions that entered the sarcoplasm are actively transported back into vesicles of the sarcoplasmic reticulum. The transport of Ca 2 + is effected by an enzyme of the sarcoplasmic reticu­lum (i.e., a Ca 2 + -dependent ATPase) this enzyme con­stitutes a large proportion of the sarcoplasmic reticu­lum protein.

With the removal of Ca 2 + from the sarcoplasm, the conformation of troponin changes so that the binding site on the actin is again shielded from the myosin head. The thick and thin filaments slide back to their former positions, their movement being passive (i.e., resulting from the natural elasticity of the muscle tis­sue or the effects of gravity) or as a result of the con­traction of antagonistic muscles (muscles pulling in the opposite direction).

ATP Consumption during Muscle Activity:

Large amounts of ATP are consumed during muscle activity. At least two ATP molecules are consumed for each in­teraction between a myosin molecule and actin (i.e., there are two ATP-binding sites per myosin molecule), and one ATP is required for each calcium ion returned to the sarcoplasmic reticulum (i.e., two-thirds of ATP consumption is attributed to contraction and one- third to relaxation).

The ultimate source of ATP for the muscle fiber is the phosphorylation of ADP during cellular glycolysis and respiration. However, the immediate source is the phosphorylation of ADP using phosphocreatine (Fig. 24-19), a substance uniquely present in high concen­tration in muscle cells. Phosphate is rapidly transfer­red to ADP through the action of creatine kinase, which maintains an almost constant level of ATP in the muscle fiber during normal levels of contractile ac­tivity. (Experimentally it is possible to deplete the phosphocreatine supply by causing repeated contrac­tions while blocking cellular glycolysis and respira­tion.)

The restoration of the depleted phosphocreatine is brought about first by the synthesis of ATP during glycolysis and/or oxidative respiration and then through the action of creatine kinase, which now cata­lyzes the transfer of phosphate in the opposite direc­tion (Fig. 24-20).

There are two types of striated muscle tissue—red and white—and the relative amounts of ATP contrib­uted in each tissue by glycolysis and respiration vary with each type. The red (or slow) fibers are rich in mi­tochondria and cytochromes and employ oxidative phosphorylation for ATP production. Their demand for oxygen is satisfied in part by the presence in these cells of large quantities of the oxygen-storing protein myoglobin. Fatty acids are a major sub strate of these cells and are converted to acetyl-CoA. Acetyl-CoA enters the Krebs cycle, producing CO and the reducing power for oxidative phosphorylation. White fibers contain few mitochondria and little myoglobin. In these fibers, glycolysis is the primary source of ATP.

Red fibers are found in greater numoer in muscles with slow, rhythmic contraction properties such as the flight muscles of birds. They are slow contracting be­cause they have low myosin-ATPase activity. They re­sist fatigue because ATP production via oxidative phosphorylation is able to keep pace with ATP hydrol­ysis.

White fibers predominate in quickly contracting muscles, such as the jumping muscles of frogs. These fibers are fast contracting because they have high myosin-ATPase activity. They fatigue quickly because ATP production via glycolysis does not keep pace with ATP breakdown. The proportion of red to white fibers in the leg muscles of humans appears to be deter­mined genetically and is believed to account for indi­vidual differences between long distance and sprint runners.

During vigorous activity, blood supplying oxygen to and removing carbon dioxide from the muscles may be inadequate. Oxygen depletion of muscle promotes gly­colysis and leads to the accumulation of lactic acid. On relaxation, oxygen reaches the muscle in adequate amounts and the lactic acid is removed by oxidation.

Following a lengthy period of muscle exertion one’s breathing rate may remain above normal for several minutes even though exercise is stopped. The extra oxygen consumed during this period is used to oxidize the accumulated lactic acid and is called the oxygen debt. Excess lactic acid is transported to the liver, where it is “recycled” first into glucose and then into glycogen.


Contenu

After death, aerobic respiration in an organism ceases, depleting the source of oxygen used in the making of adenosine triphosphate (ATP). ATP is required to cause separation of the actin-myosin cross-bridges during relaxation of muscle. [2] When oxygen is no longer present, the body may continue to produce ATP via anaerobic glycolysis. When the body's glycogen is depleted, the ATP concentration diminishes, and the body enters rigor mortis because it is unable to break those bridges. [3] [4]

Calcium enters the cytosol after death. Calcium is released into the cytosol due to the deterioration of the sarcoplasmic reticulum. Also, the breakdown of the sarcolemma causes additional calcium to enter the cytosol. The calcium activates the formation of actin-myosin cross-bridging. Once calcium is introduced into the cytosol, it binds to the troponin of thin filaments, which causes the troponin-tropomyosin complex to change shape and allow the myosin heads to bind to the active sites of actin proteins. In rigor mortis myosin heads continue binding with the active sites of actin proteins via adenosine diphosphate (ADP), and the muscle is unable to relax until further enzyme activity degrades the complex. Normal relaxation would occur by replacing ADP with ATP, which would destabilize the myosin-actin bond and break the cross-bridge. However, as ATP is absent, there must be a breakdown of muscle tissue by enzymes (endogenous or bacterial) during decomposition. As part of the process of decomposition, the myosin heads are degraded by the enzymes, allowing the muscle contraction to release and the body to relax. [5]

Decomposition of the myofilaments occurs between 48 and 60 hours after the peak of rigor mortis, which occurs approximately 13 hours after death. [1]

At the time of death, a condition called "primary flaccidity" occurs. Following this, the muscles stiffen in rigor mortis. All muscles in the body are affected. Starting between two and six hours following death, rigor mortis begins with the eyelids, neck, and jaw. The sequence may be due to different lactic acid levels among different muscles, which is directly related to the difference in glycogen levels and different types of muscle fibers.

Rigor mortis then spreads to the other muscles, including the internal organs, within the next four to six hours. The onset of rigor mortis is affected by the individual's age, sex, physical condition, and muscular build. Rigor mortis generally peaks at 12 hours, and dissipates after 48 hours.

Rigor mortis may not be perceivable in many infant and child corpses due to their smaller muscle mass. [6]

Rigor mortis is very important in the meat industry. The onset of rigor mortis and its resolution partially determine the tenderness of meat. If the post-slaughter meat is immediately chilled to 15 °C (59 °F), a phenomenon known as cold shortening occurs, whereby the muscle sarcomeres shrink to a third of their original length.

Cold shortening is caused by the release of stored calcium ions from the sarcoplasmic reticulum of muscle fibers, in response to the cold stimulus. The calcium ions trigger powerful muscle contraction aided by ATP molecules. To prevent cold shortening, a process known as electrical stimulation is carried out, especially in beef carcasses, immediately after slaughter and skinning. In this process, the carcass is stimulated with alternating current, causing it to contract and relax, which depletes the ATP reserve from the carcass and prevents cold shortening. [7]

The degree of rigor mortis may be used in forensic pathology, to determine the approximate time of death. A dead body holds its position as rigor mortis sets in. If the body is moved after death, but before rigor mortis begins, forensic techniques such as livor mortis can be applied. If the position in which a body is found does not match the location where it is found (for example, if it is flat on its back with one arm sticking straight up), that could mean someone moved it.

Rigor mortis is known as transient evidence, as the degree to which it affects a body degrades over time. Several factors impact its progression, and investigators take these into account when estimating the time of death. One such factor is the ambient temperature. In warm environments, the onset and pace of rigor mortis are sped up by providing a conducive environment for the metabolic processes that cause decay. Low temperatures, however, slow them down. Therefore, for a person who dies outside in frozen conditions rigor mortis may last several days more than normal, so investigators may have to abandon it as a tool for determining time of death. [8] [9]


Isometric Contractions

In contrast to isotonic contractions, isometric contractions generate force without changing the length of the muscle . This is typical of muscles found in the hands and forearm: the muscles do not change length, and joints are not moved, so force for grip is sufficient. An example is when the muscles of the hand and forearm grip an object the joints of the hand do not move, but muscles generate sufficient force to prevent the object from being dropped.

Force-length relationship in muscle: Muscle length versus isometric force.